Кафедра физико-химической биологии и биотехнологии

Зав. кафедрой: Арсеньев Александр Сергеевич, д. х. н.
+7 (495) 330-59-29 · aars@nmr.ru

ИБХ РАН проводит большую работу по подготовке молодых научных кадров. Для обучения студентов кафедры физико-химической биологии и биотехнологии ФБМФ МФТИ в Институте создан «Учебно-научный центр». Для чтения лекций приглашаются лучшие лекторы, практикумы проводят опытные специалисты центра, а дипломные работы выполняются под чутким руководством ведущих ученых ИБХ РАН.

ИБХ РАН - базовый институт кафедры физико-химической биологии и биотехнологии МФТИ

В 1982 году по инициативе вице-президента АН СССР академика Юрия Анатольевича Овчинникова, ректора МФТИ Олега Михайловича Белоцерковского и энтузиаста исследования живых систем на Физтехе доктора физико-математических наук Эдуарда Михайловича Трухана было подготовлено Постановление Совета Министров СССР об организации в Московском физико-техническом институте факультета физико-химической биологии (ФФХБ).

В 1997 году на базе ФФХБ и факультета молекулярной и химической физики (ФМХФ) был создан самый крупный в МФТИ факультет молекулярной и биологической физики (ФМБФ). Этот факультет в 2012 году был реорганизован путем его переименования в ФМХФ и создания факультета биологической и медицинской физики (ФБМФ).

Вместе с новым факультетом была создана и базовая кафедра «Физико-химическая биология и биотехнология». Научной базой кафедры стал Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина (ИБХ, ныне – Институт биоорганической химии имени академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова), получивший мировую известность за свои фундаментальные работы в области физико-химических исследований живой материи. Академик Ю.А. Овчинников стал первым заведующим кафедрой.

В 1988 году, после смерти Ю.А. Овчинникова, кафедру возглавил член-корреспондент АН СССР Владимир Быстров, основатель целой школы по изучению структуры и функций биополимеров. Ему на смену пришел доктор химических наук, профессор Александр Арсеньев, заведующий отделом структурной биологии, лабораторией биомолекулярной ЯМР-спектроскопии, продолжатель научных идей В.Ф. Быстрова. Арсеньев возглавляет кафедру и сегодня.

Главная задачая кафедры – подготовка высококвалифицированных специалистов по новейшим направлениям современной биологии: структура и функции биополимеров, генная и белковая инженерия, молекулярные основы иммунологии и онкологии, структура и функции биологических мембран, био- и нанотехнологии, а также прикладная информатика.  Большое внимание уделяется освоению студентами передовых методов исследования строения молекул и механизмов их биологического действия.

Физико-химическая биология – невероятно интересная область знаний на стыке многих наук, освоить которую достаточно трудно. В мире нет институтов, в которых одновременно готовились бы физики, математики, химики и биологи. Для этого нужна фундаментальная подготовка во всех этих областях, а также по вычислительной математике и технике проведения эксперимента. Такие специалисты, исследуя живой объект, должны увидеть проявления физических и химических законов, понять механизм их действия и на этой основе предсказать поведение живой системы.

На Физтехе удалось успешно провести уникальный в мировой практике эксперимент – впервые была предпринята попытка не подчинять физика биологам или медикам, а позволить ему с его методами и аппаратурой проникнуть в сущность живого. В этом случае физические исследования выходят на передний план, а все остальные исследования и методики подчиняются главному – сущности физики живых систем.

Особенное место в подготовке научных кадров по физико-химической биологии и биотехнологии в Институте (с 1982 г.) и его Филиале (c 1995 г.) занимает Учебно-научный центр под руководством д.х.н. Т.В. Овчинниковой. В нём ежегодно проходят обучение более 250 студентов старших курсов ведущих вузов страны. Наиболее тесное взаимодействие осуществляется с двумя базовыми кафедрами: кафедрой биоорганической химии биологического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова (зав. кафедрой академик В.Т. Иванов) и кафедрой физико-химической биологии и биотехнологии факультета молекулярной и биологической физики Московского физико-технического института (зав. кафедрой профессор А.С. Арсеньев).

Лучшие из выпускников имеют возможность продолжить обучение в аспирантуре ИБХ РАН. Каждый год в феврале УНЦ ИБХ РАН проводит зимние молодёжные научные школы для студентов и аспирантов.

При подготовке студентов к условиям реального научного исследования особое внимание уделяется освоению ими основных приемов экспериментальной работы. Для наиболее эффективной передачи навыков работы в научной лаборатории практические занятия проводятся с небольшими группами – не более 4-5 студентов, что максимально приближено к индивидуальной форме освоения учебной программы. В лабораторных практикумах под чутким руководством опытнейших преподавателей студенты своими руками могут собрать ген, поместить его в живую клетку, вырастить белок, выделить его из клетки и проверить активность, то есть получить все основные навыки генной и белковой инженерии. Организация такого нетривиального подхода к обучению студентов не могла остаться без внимания – в 2007 году директору ИБХ РАН академику В.Т. Иванову и руководителю Учебно-научного центра Т.В. Овчинниковой была присуждена премия Правительства Российской Федерации в области образования.

Около 50 различных лабораторий и научных групп кафедры открыли двери для студентов для выполнения курсовых и дипломных работ. Студенты имеют возможность работать над самыми актуальными научными задачами, использовать новейшее лабораторное оборудование, участвовать в научных семинарах, конференциях и симпозиумах. Наши учёные активно участвуют в учебной работе со студентами. Лучшие научные сотрудники ИБХ РАН читают специальные лекционные курсы, принимают участие в проведении лабораторных специализированных практикумов, осуществляют научное руководство студенческими научно-исследовательскими работами. Среди них – академики и члены-корреспонденты РАН, профессора, доктора и кандидаты наук, руководители подразделений и ведущие специалисты ИБХ РАН.

Файлы

Буклет: актуальные предложения для студентов
pdf, 1.38 Мб 10 Июня 2014 года
Введите описание файла

Читаемые курсы

 

Бакалавриат

  1. Основы физико-химической биологии (Спецкурс 1)
    • Белки и пептиды
    • Нуклеиновые кислоты
    • Биологические мембраны и сигнальные пептиды
    • Гликобиология
    • Низкомолекулярные биорегуляторы
  2. Биоинформатика
  3. Практикумы по физико-химической биологии

 

Магистратура

  1. Физико-химическая биология и биотехнология (Спецкурс 2)
    • Мембранный транспорт
    • Молекулярные основы иммунологии
    • Основы клеточной биологии
    • Физико-химический анализ  в ФХБ и БТ
    • Перспективные направления в ФХБ и БТ
  2. Практикум по физико-химическому анализу
  3. Основы биотехнологии и биомедицины

 

Ф.И.О.Эл. почта
Арсеньев Александр Сергеевич, д. х. н., профессор
Бовин Николай Владимирович, д. х. н., профессор
Ефремов Роман Гербертович, д. ф.-м. н., профессор
Надеждин Кирилл Дмитриевич, к. ф.-м. н.
Овчинникова Татьяна Владимировна, д. х. н., профессор
Патрушев Лев Иванович, д. б. н., профессор
Тележинская Ирина Никитична, к. х. н.
  1. Gizatullina A.K., Finkina E.I., Mineev K.S., Melnikova D.N., Bogdanov I.V., Telezhinskaya I.N., Balandin S.V., Shenkarev Z.O., Arseniev A.S., Ovchinnikova T.V. (2013). Recombinant production and solution structure of lipid transfer protein from lentil Lens culinaris. Biochem. Biophys. Res. Commun. 439 (4), 427–32 [+]

    Lipid transfer protein, designated as Lc-LTP2, was isolated from seeds of the lentil Lens culinaris. The protein has molecular mass 9282.7Da, consists of 93 amino acid residues including 8 cysteines forming 4 disulfide bonds. Lc-LTP2 and its stable isotope labeled analogues were overexpressed in Escherichia coli and purified. Antimicrobial activity of the recombinant protein was examined, and its spatial structure was studied by NMR spectroscopy. The polypeptide chain of Lc-LTP2 forms four α-helices (Cys4-Leu18, Pro26-Ala37, Thr42-Ala56, Thr64-Lys73) and a long C-terminal tail without regular secondary structure. Side chains of the hydrophobic residues form a relatively large internal tunnel-like lipid-binding cavity (van der Waals volume comes up to ∼600Å(3)). The side-chains of Arg45, Pro79, and Tyr80 are located near an assumed mouth of the cavity. Titration with dimyristoyl phosphatidylglycerol (DMPG) revealed formation of the Lc-LTP2/lipid non-covalent complex accompanied by rearrangements in the protein spatial structure and expansion of the internal cavity. The resultant Lc-LTP2/DMPG complex demonstrates limited lifetime and dissociates within tens of hours.

    ID:979
  2. Chugunov A.O., Koromyslova A.D., Berkut A.A., Peigneur S., Tytgat J., Polyansky A.A., Pentkovsky V.M., Vassilevski A.A., Grishin E.V., Efremov R.G. (2013). Modular Organization of α-Toxins from Scorpion Venom Mirrors Domain Structure of Their Targets, Sodium Channels. J. Biol. Chem. 288 (26), 19014–27 [+]

    To gain success in the evolutionary "arms race," venomous animals such as scorpions produce diverse neurotoxins selected to hit targets in the nervous system of prey. Scorpion α-toxins affect insect and/or mammalian voltage-gated sodium channels (Navs) and thereby modify the excitability of muscle and nerve cells. Although more than 100 α-toxins are known and a number of them have been studied into detail, the molecular mechanism of their interaction with Navs is still poorly understood. Here, we employ extensive molecular dynamics simulations and spatial mapping of hydrophobic/hydrophilic properties distributed over the molecular surface of α-toxins. It is revealed that despite the small size and relatively rigid structure, these toxins possess modular organization from structural, functional, and evolutionary perspectives. The more conserved and rigid "core module" is supplemented with the "specificity module" (SM) that is comparatively flexible and variable and determines the taxon (mammal versus insect) specificity of α-toxin activity. We further show that SMs in mammal toxins are more flexible and hydrophilic than in insect toxins. Concomitant sequence-based analysis of the extracellular loops of Navs suggests that α-toxins recognize the channels using both modules. We propose that the core module binds to the voltage-sensing domain IV, whereas the more versatile SM interacts with the pore domain in repeat I of Navs. These findings corroborate and expand the hypothesis on different functional epitopes of toxins that has been reported previously. In effect, we propose that the modular structure in toxins evolved to match the domain architecture of Navs.

    ID:858
  3. Volynsky P.E., Polyansky A.A., Fakhrutdinova G.N., Bocharov E.V., Efremov R.G. (2013). Role of Dimerization Efficiency of Transmembrane Domains in Activation of Fibroblast Growth Factor Receptor 3. J. Am. Chem. Soc. , [+]

    Mutations in transmembrane (TM) domains of receptor tyrosine kinases are shown to cause a number of inherited diseases and cancer development. Here, we use a combined molecular modeling approach to understand molecular mechanism of effect of G380R and A391E mutations on dimerization of TM domains of human fibroblast growth factor receptor 3 (FGFR3). According to results of Monte Carlo conformational search in the implicit membrane and further molecular dynamics simulations, TM dimer of this receptor is able to form a number of various conformations, which differ significantly by the free energy of association in a full-atom model bilayer. The aforementioned mutations affect dimerization efficiency of TM segments and lead to repopulation of conformational ensemble for the dimer. Particularly, both mutations do not change the dimerization free energy of the predominant (putative "non-active") symmetric conformation of TM dimer, while affect dimerization efficiency of its asymmetric ("intermediate") and alternative symmetric (putative "active") models. Results of our simulations provide novel atomistic prospective of the role of G380 and A391E mutations in dimerization of TM domains of FGFR3 and their consecutive contributions to the activation pathway of the receptor.

    ID:972
  4. Pyrkov T.V., Chugunov A.O., Krylov N.A., Nolde D.E., Efremov R.G. (2009). PLATINUM: a web tool for analysis of hydrophobic/hydrophilic organization of biomolecular complexes. Bioinformatics 25 (9), 1201–2 [+]

    The PLATINUM (Protein-Ligand ATtractions Investigation NUMerically) web service is designed for analysis and visualization of hydrophobic/hydrophilic properties of biomolecules supplied as 3D-structures. Furthermore, PLATINUM provides a number of tools for quantitative characterization of the hydrophobic/hydrophilic match in biomolecular complexes e.g. in docking poses. These complement standard scoring functions. The calculations are based on the concept of empirical Molecular Hydrophobicity Potential (MHP). AVAILABILITY: The PLATINUM web tool as well as detailed documentation and tutorial are available free of charge for academic users at http://model.nmr.ru/platinum/. PLATINUM requires Java 5 or higher and Adobe Flash Player 9. SUPPLEMENTARY INFORMATION: Supplementary data are available at Bioinformatics online.

    ID:184

По всем интересующим вопросам без раздумий обращайтесь к секретарю кафедры Надеждину Кириллу Дмитриевичу:

Телефон: +7 (985) 442-23-00

Электронная почта: verne@nmr.ru

Социальные сети: ВКонтакте

Мы всегда рады расскать о работе кафедры, провести эскурсию по лучшим лабораториям и познакомить вас проходящими исследованиями. Найти нас легко!