Разработан комплексный подход к изучению взаимного влияния белка и мембранной среды в процессе димеризации трансмембранных (ТМ) α-спиральных пептидов. В основе подхода - численное разложение профилей свободной энергии взаимодействия ТМ- спиралей на компоненты, соответствующие различным типам взаимодействий, и картирование пространственного распределения средней плотности липидов. Метод апробирован для ТМ-сегментов гликофорина А человека (GpA) и нескольких модельных пептидов. Показано, что липиды вносят значительный выгодный вклад в свободную энергию димеризации, в то время как образующиеся на интерфейсе мономеров контакты аминокислотных остатков могут, наоборот, быть невыгодными. Также на боковой поверхности ТМ-доменов GpA показано наличие сайтов связывания ацильных цепей молекул липидов. Таким образом, аминокислотная последовательность белка определяет и белок- белковые взаимодействия, и связывание липидов, что влияет на детальное распределение энергетических вкладов. При этом липидная мембрана может выступать в качестве непосредственного участника спонтанной ассоциации ТМ α-спиралей. Результаты данной работы могут быть использованы для рационального конструирования перспективных пептидных модуляторов, направленных на корректировку работы битопных мембранных белков, включая рецепторные тирозинкиназы.