Основными направлениями работ сотрудников лаборатории биофармацевтических технологий являются разработка фундаментальных и прикладных аспектов биотехнологии и внедрение результатов в производство биофармацевтических препаратов. В лаборатории осуществляется полный цикл работ в области генной инженерии и белковой химии: от выбора стратегии клонирования индивидуального гена и его химико-ферментативного синтеза до разработки метода выделения, очистки, полной физико-химической идентификации и исследования биологической активности, масштабирования экспрессии и стадии ферментации, а также создания лабораторных и опытно-промышленных регламентов, которые реализуются совместно с Опытным биотехнологическим производством. Особое внимание уделяется разработке биотехнологий получения биологически активных фармацевтических субстанций (АФС) и созданию готовых лекарственных средств (ГЛС) препаратов на основе рекомбинантных белков и пептидов, на базе опытного биотехнологического производства ИБХ РАН.

Лаборатория, входящая в состав отдела биотехнологии, успешно принимает участие в государственных программах: «Фарма 2020», Федеральной космической программе России, грантах Российского Фонда Науки и Российского Фонда Фундаментальных Исследований. Сотрудники лаборатории неоднократные победители конкурса молодых ученых на Московской международной конференции «БИОТЕХНОЛОГИЯ и МЕДИЦИНА», «УМНИК».

       Сотрудники лаборатории обладают большим опытом в создании и дальнейшей верификации широкого круга рекомбинантных препаратов, получаемых в том числе и с помощью технологий белкового сплайсинга. Совместная работа сотрудников лаборатории с опытным биотехнологическим производством ИБХ РАН позволила в кратчайшие сроки организовать получение опытных партий целого ряда потенциальных лекарственных препаратов в рамках государственных контрактов Минпромторга и Минобрнауки для проведения доклинических исследований.

      Большое внимание в лаборатории уделяется работе со школьниками, студентами и аспирантами профильных учебных заведений. Студенты лаборатории принимают активное участие в  интеллектуальных турнирах биологической направленности всероссийского и международного уровня.

         Одним из главных достижений лаборатории  биофармацевтических технологий совместно с опытным биотехнологическим производством ИБХ является разработка и внедрение отечественной технологии производства активной фармацевтический субстанции (АФС) генно-инженерного глюкагона человека (руководитель – акад. А.И. Мирошников). Реализация проекта была осуществлена в 2012-2015 гг. при поддержке Министерства промышленности и торговли Российской Федерации. Получение АФС привело к разработке готовой лекарственной формы глюкагона – «ГЛЮКОРАН» (глюкагон рекомбинантный, человеческий генноинженерный, лиофилизат для приготовления раствора для инъекций 1 МЕ/мг). Завершение этого проекта позволило подготовить регистрационное досье на производство на базе ОБП ИБХ АФС и лекарственных форм генно-инженерного глюкагона человека.

За время существования лаборатории, под руководством Есипова Романа Станиславовича,  защищено 4 кандидатские и более 25 бакалаврских и магистерских работ.

Фото с защиты кандидатской диссертации Макарова Д.А.

СМИ о деятельности лаборатории:

1. Будет видно! Новый препарат предотвратит потерю зрения. Поиск. Еженедельная газета научного сообщества. №14 (1608) 13 апреля 2020. Стр. 12 – 13. https://www.poisknews.ru/magazine/budet-vidno/

2. Ученые разработали препарат, предотвращающий снижение зрения у больных сахарным диабетом. Центры компетенции НТИ. ТАСС Наука. 11 марта 2020 г. https://nauka.tass.ru/nauka/7947825

3. Служит людям… бактерия. Газета Юго-Западного административного округа Москвы. № 31 (213). 30 августа 2017 г. Стр. 15.

Партнеры:

• АО «Р-Фарм»
•  Лаборатория биосинтеза низкомолекулярных физиологически активных соединений ГНЦ ИБХ РАН
•  Факультет Биоинженерии и биоинформатики (ФББ) МГУ
•  акад. Кочетков С.Н. - заведующий лабораторией молекулярных основ действия физиологически активных соединений ИМБ РАН
• проф., д.х.н. И.П. Куранова – главный научный сотрудник лаборатории рентгеновских методов анализа и синхротронного излучения Института кристаллографии им. А.В. Шубникова РАН ФНИЦ «Кристаллография и фотоника» РАН.
• Проф. В.С. Акопян – зав. кафедрой офтальмологии Факультет фундаментальной медицины МГУ
• д.б.н. М.Л.Филиппенко – руководитель лаборатории фармакогеномики НИИ Химической биологии и фундаментальной медицины
• д.х.н. Ю.С. Скоблов – зав. лаборатории изотопных методов анализа Институт биоорганической химии им. Академиков М.М.Шемякина и Ю.А.Овчинникова РАН

Генная инженерия и биоорганическая химия:

1. Создание высокоэффективных штаммов-продуцентов белков, в том числе и ферментов, представляющих интерес, как для медицинской практики, так и для прикладного использования в биотехнологии и белковой инженерии.
2. Разработка методов получения рекомбинантных белков и пептидов, том числе и с использованием процесса белкового сплайсинга, их пост-трансляционная модификация in vivo и in vitro.
3. Химические и ферментативные модификации белков, в том числе и пост-трансляционные, изменяющие свойства целевых продуктов.
4. Кристаллизация ферментов и создание рентгеноструктурных моделей белков. Изучение активного центра ферментов.
5. Создание препаратов на основе белков и ДНК, ответственных за регенерацию тканей

Промышленная биотехнология:

Создание лабораторных и опытно-промышленных регламентов на производство субстанций рекомбинантных белков (пептидов), в том числе медицинского назначения, решение проблем масштабирования процессов ферментации, выделения и очистки.

Препараты медицинского назначения:

• Разработан биотехнологический подход получения ряда активных фармацевтических субстанций рекомбинантных полипептидов на основе гибридных белков, содержащих тиоредоксин А, целевой полипептид и сайт расщепления гибридного белка TEV протеиназой.
• Разработан интеин-опосредованный биотехнологический подход получения ряда активных фармацевтических субстанций рекомбинантных полипептидов на основе гибридного белка, содержащего элементы белкового сплайсинга и не требующего применения специфических протеаз.
• Разработан биотехнологический способ получения рекомбинантных тимозина α1 и тимозина β4 человека, исключающий стадию химического ацетилирования пептида.
• С использованием разработанных технологических подходов созданы опытно-промышленные технологии получения активных фармацевтических субстанций следующих рекомбинантных полипептидов: тимозин α1, тимозин β4 (Тиморан), глюкагон (Глюкоран), тумстатин (Тумастин), аналоги гирудина (Лепирудин и Дезирудин), эндостатин, сиалированный оксинтомодулин (Оксилонг), модифицированный фрагмент фактора дифференцировки пигментного эпителия (Пигостин), эпидермальный фактор роста, окситоцин, анальгетик АРНС-3 (Пептальгин), анальгетик РТ-1 (Пунальгин).
• На основе АФС созданы лекарственные средства: «Глюкоран», «Оксилонг», «Пигостин», «Пептальгин», «Тиморан», «Пунальгин».

Пример активной фармацевтической субстанции, полученной для проведения доклинических испытаний.

• Для всех созданных технологий разработаны методы технологического контроля и анализа конечного продукта, включая тестирование биологической активности.
• Разработана технологическая документация (опытно-промышленные технологические регламенты).
• Доказана высокая специфическая биологическая активность на клеточных и животных моделях препаратов «Тиморан», «Глюкоран», «Оксилонг», «Пигостин», «Тумстатин», «Лепирудин», «Дезирудин», «Пептальгин» и «Пунальгин».
• Разработаны лабораторные регламенты получения серии цитокинов, в том числе и в пегилированной форме: интерлейкина 2, интерлейкина 3, инетрлейкин 4, интерлейкина 15, интерлейкин 18, интерферона альфа-2а, интерферона альфа-2в.

Противотуберкулезная тематика:

1. Получены штамм-продуценты таргетных ферментов Mycobacterium tuberculosis, жизненно важных для деятельности микобактерии и разработаны методы очистки этих ферментов:

• кислая фосфатаза
• фосфопантетеин-аденилилтрансфераза
• Ser/Thr-специфичная протеинкиназа
• имидазол-глицерол-фосфатдегидратаза
• аспартат аминотрасфераза AspC
• кетол-кислотная редуктоизомераза

2. Методом встречной диффузии в капиллярах получены кристаллы микобактериальной фосфопантетеин-аденилилтрансферазы комплексе с субстратами – АТФ, коэнзимомА и с дефосфокоэнзимомА.

Кристаллы фосфопантетеин-аденилилтрансферазы M.tuberculosis

3. Методом рентгеноструктурного анализа решена кристаллическая структура микобактериальной фосфопантетеин-аденилилтрансферазы комплексе с субстратами:

-фосфопантетеин-аденилилтрансферазы Mycobacterium tuberculosis с АТФ (3UC5)

Timofeev, V., Smirnova, E., Chupova, L., Esipov, R., Kuranova, I. X-ray study of the conformational changes in the molecule of phosphopantetheine adenylyltransferase from Mycobacterium tuberculosis during the catalyzed reaction. (2012) Acta Crystallogr D Biol Crystallogr, 68: 1660-1670;

-фосфопантетеин-аденилилтрансферазы Mycobacterium tuberculosis с коэнзимом А (3LCJ)

Timofeev, V.I., Smirnova, E.A., Chupova, L.A., Esipov, R.S., Kuranova, I.P. Preparation of the Crystal Complex of Phosphopantetheine Adenylyltransferase from Mycobacterium tuberculosis with Coenzyme A and Investigation of Its Three-Dimensional Structure at 2.1-A frame Resolution. (2010) Crystallogr Rep, 55: 1050-1059;

- фосфопантетеин-аденилилтрансферазы Mycobacterium tuberculosis с DPCoA (4R0N)

Timofeev, V.I., Smirnova, E.A., Chupova, L.A., Esipov, R.S., Kuranova, I.P. X-ray Study of the Conformational Changes in the Molecule of Phosphopantetheine Adenylyltransferase From Mycobacterium Tuberculosis During the Catalyzed Reaction. (2012) Acta Crystallogr D Biol Crystallogr, 68(Pt 12): 1660-70.

4. Создан штамм-продуцент белков культурального фильтрата микобактерий туберкулеза, в семейство которых входит секреторные антигены ESAT-6 и CFP10. Разработаны методы выделения гибридного белка cfp10-esat6.

Антитромбиновая тематика (антикоагулянты):

1. Разработан интеин-опосредованный биотехнологический подход получения рекомбинантных аналогов ряда высокоспецифичных прямых ингибиторов тромбина из кровососущих организмов: аналогов гирудина из медицинской пиявки H. medicinalis, анофелина из малярийного комара Anopheles albimanus, гемадина из Haemadipsa sylvestris и вариегина из тропического клеща Amblyomma variegatum, не требующий применения специфических протеаз.
2. Проведено комплексное исследование антитромботической активности рекомбинантных антикоагулянтов, включающее: определение антитромботической активности in vitro с помощью амидолитического теста; влияние препаратов на изменение времен свертывания плазмы крови человека (тромбинового, протромбинового и активированного частичного тромбопластинового времен); установлены фармакодинамические эффекты при внутривенном введении мышам линии CD-1. Для исследования специфической антитромботической активности in vivo были использованы модели хвостового кровотечения и венозного тромбоза на фоне гиперкоагуляции на крысах Sprague Dawley. В качестве препаратов сравнения использовали рекомбинантный гирудин-1 (дезирудин), нефракционированный гепарин и дабигатрана этексилат (Pradaxa, Boehringer Ingelheim, Германия).

Ферменты нуклеинового обмена:

1.  Получены штаммы-продуценты пуриннуклеозид фосфорилазы T.thermophiles, фосфорибозилпирофосфат синтетазы II T.thermophiles, аденинфосфорибозилтрансферазы T.thermophiles, рибокиназы T.sp., рибомутазы T.thermophiles, гипоксантин-гуанин фосфорибозилтрансферазы T.thermophiles, пуриннуклеотид фосфорилазы E.coli, фосфорибозилпирофосфат синтетазы E.coli, тимидин фосфорилазы E.coli, уридин фосфорилазы E.coli, уридин фосфорилазы Salmonella typhimurium, аденозин дезаминазы E.coli, рибокиназы и рибомутазы E.coli.

2.  Разработаны эффективные методы наработки ферментов нуклеинового обмена в промышленных масштабах.

3. Предложена новая стратегия биосинтеза биологически важных нуклеозидов, которая состоит в мультиферментном каскадном превращении D-пентоз в пуриновые нуклеозиды. Каскадный синтез включает последовательное превращение в «одной колбе» D-пентоз в 5-фосфаты под действием рибокиназы, из которой затем синтезируется 1-фосфат пептоза под действием рибомутазы, и затем конденсация последних с гетероциклическими основаниями в присутствии пуриновых и пиримидиновых нуклеозид фосфорилаз дает желаемые нуклеозиды.

4.   Предложена новая стратегия биосинтеза биологически важных нуклеотидов, которая состоит в мультиферментном каскадном превращении D-пентоз в пуриновые нуклеотиды. Каскадный синтез включает последовательное превращение в «одной колбе» D-пентоз в 5-фосфаты под действием рибокиназы, из которых затем синтезируются 5-фосфо-α-D-пентофуранозо-1-пирофосфаты под действием фосфорибозилпирофосфатсинтетазы (PRPP-cинтетазы), конденсация последних с гетероциклическими пуриновыми основаниям в присутствии аденинфосфорибозилтрансферазы (APR-трансферазы) дает желаемые нуклеотиды.

5. Методом встречной диффузии в капиллярах получены кристаллы рибокиназы E.coli и T.thermophiles, PRPP-cинтетазы и APR-трансферазы E.coli и T.thermophiles, пуриннуклеозид фосфорилазы E.coli и T.thermophiles, тимидинфосфорилазы E.coli в том числе и с ингибиторами и субстратами

6. Определены субстратные свойства целого ряда ферментов нуклеинового обмена.

7. Методом рентгеноструктурного анализа решены кристаллические структуры следующих ферментов, в том числе с ингибиторами и субстратами:

• рибокиназы из Thermus sp.

• аденинфосфорибозил транферазы Thermus thermophiles (6FSP)

Esipov RS, Timofeev VI, Sinitsyna EV, Tuzova ES, Esipova LV, Kostromina MA, Kuranova IP, Miroshnikov AI. Three-Dimensional Structure of Recombinant Adenine Phosphoribosyltransferase from Thermophilic Bacterial Strain Thermus thermophilus HB27. (2018) Russ. J. Bioorganic Chem. 44 (5): 504–510;

• фосфорибозилпирофосфат синтетазы II из Thermus thermophiles (5T3O)

Timofeev, V.I., Sinitsyna, E.V., Kostromina, M.A., Muravieva, T.I., Makarov, D.A., Mikheeva, O.O., Kuranova, I.P., Esipov, R.S. Crystal structure of recombinant phosphoribosylpyrophosphate synthetase 2 from Thermus thermophilus HB27 complexed with ADP and sulfate ions. (2017) Acta Crystallogr F Struct Biol Commun 73: 369-375;

• пуриннуклеотид фосфорилазы E.coli (4RJ2)

Timofeev VI, Abramchik YA, Zhukhlistova NE, Muravieva TI, Esipov RS, Kuranova IP. Three-dimensional structure of E. Coli purine nucleoside phosphorylase at 0.99 Å resolution. (2016). Crystallogr report. 61 (2): 249–257;

• пуриннуклеотид фосфорилазы E.coli с 7-деаза-гипоксантином (5IU6)

Timofeev VI, Zhukhlistova NE, Abramchik YA, Fateev II, Kostromina MA, Muravieva TI, Esipov RS, Kuranova IP. Crystal structure of Escherichia coli purine nucleoside phosphorylase in complex with 7-deazahypoxanthine. (2018) Acta Crystallogr F Struct Biol Commun. 74(Pt 6): 355-362;

• пуриннуклеотид фосфорилазы E.coli с ациклогуанозином (5I3C)

Timofeev VI, Zhukhlistova NE, Abramchik YA, Muravieva TI, Esipov RS, Kuranova IP. Crystal structure of Escherichia coli purine nucleoside phosphorylase complexed with acyclovir. (2018). Acta Crystallogr F Struct Biol Commun, 1;74(Pt 7): 402-409;

• Фосфорибозилпирофосфат синтетазы E.coli (4S2U)

Timofeev VI, Abramchik YA, Zhukhlistova NE, Muravieva TI, Esipov RS, Kuranova IP. Three-dimensional structure of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase from E. coli at 2.71 Å resolution. (2016). Crystallogr report. 61 (1): 44–54;

• Тимидин фосфорилазы E.coli (4EAF)

• Тимидин фосфорилазы E.coli с 3’-азидо-3’-3’-дезокситимидином (4LHM)

Timofeev, V., Abramchik, Y., Zhukhlistova, N., Muravieva, T., Fateev, I., Esipov, R., Kuranova, I.3'-Azidothymidine in the active site of Escherichia coli thymidine phosphorylase: the peculiarity of the binding on the basis of X-ray study. (2014) Acta Crystallogr D Biol Crystallogr 70: 1155-1165;

• Тимидин фосфорилазы из E.coli с 3'-азидо-2'-фтор-дидезоксиуридином (4EAD)

Timofeev VI, Abramchik YA, Fateev IV, Zhukhlistova NE, Muraveva TI, Kuranova IP, Esipov RS Three-Dimensional Structure of Thymidine Phosphorylase from E. coli in Complex with 3'-Azido-2'-Fluoro-2',3'- Dideoxyuridine. (2013). Crystallogr report. 58 (6): 842–853.

Патенты:

1. Есипов Р.С., Макаров Д. А., Степаненко В. Н., Андреев Я. А., Козлов С. А., Гришин Е. В. Рекомбинантная плазмидная ДНК pER-APHC3, кодирующая гибридный белок, способный к автокаталитическому расщеплению с образованием APHC3, штамм Eschrichia coli C3030/pER-АРНС3 продуцент указанных белков и способ получения рекомбинантного APHC3. Патент РФ № 2619170 от 18.09.2015.

2. Есипов Р.С., Макаров Д.А., Степаненко В.Н., Мирошников А.И. Ковалентный моноконьюгат капроновой кислоты с тимозином бета 4, устойчивый к деградации в токе крови, и способ его получения. Патент РФ № 2604686 от 23.11.2015.

3. Есипов Р.С., Макаров Д.А., Степаненко В.Н., Мирошников А.И. Ковалентный моноконъюгат полисиаловой кислоты с тимозином бета 4, устойчивый к деградации в токе крови, и способ его получения. Патент РФ № 2605385 от 23.11.2015.

4. Есипов Р.С., Макаров Д.А., Степаненко В.Н., Мирошников А.И. Ковалентный моноконьюгат полиэтиленгликоля с тимозином бета 4, устойчивый к деградации в токе крови, и способ его получения. Патент РФ № 2607527 от 23.11.2015.

5. Есипов Р.С., Степаненко В.Н., Макаров Д.А., Мирошников А.И. Рекомбинантная плазмидная ДНК pER-TA1GyrA-AcSer, кодирующая сериновую ацетилтрансферазу, способную in vivo ацетилировать N-концевой серин дезацетилтимозина альфа-1 и гибридный белок, способный к автокаталитическому расщеплению с образованием тимозина альфа-1 человека, штамм-продуцент Eschrichia coli C3030/pER-TA1GyrA–AcSer продуцент указанных белков и способ получения генно-инженерного тимозина альфа-1 человека. Патент РФ № 2593172 от 07.07.2016.

6. Есипов Р.С., Макаров Д.А., Степаненко В.Н., Мирошников А.И. Рекомбинантная плазмидная ДНК pER-TB4GyrA-AcSer, кодирующая сериновую ацетилтрансферазу, способную in vivo ацетилировать N-концевой серин дезацетилтимозина бета 4 и гибридный белок, способный к автокаталитическому расщеплению с образованием тимозина бета 4 человека, штамм-продуцент Eschrichia coli C3030/pER-TB4GyrA–AcSer продуцент указанных белков и способ получения генно-инженерного тимозина бета 4 человека. Патент РФ № 2592860 от 07.07.2016.

7. Есипов Р.С., Степаненко В.Н., Василевский А.А., Королькова Ю.В., Гришин Е.В. Способ получения рекомбинантного анальгетического пептида. Патент РФ на изобретение № 2571942 от 27.11.2015.

8. Есипов Р.С., Степаненко В.Н., Бейрахова К.А., Мирошников А.И., Автушенко С.С., Сурков К.Г., Романов В.Д., Генкин Д.Д. Оксинтомодулин человека, его применение. Лекарственный препарат на его основе и способ применения препарата для лечения и профилактики гипергликемии. Патент РФ на изобретение № 2524204 от 27.07.2014

9. Есипов Р.С., Степаненко В.Н., Костромина М.А., Мирошников А.И., Воробьев А.И., Юрьев А.С. Рекомбинантная плазмидная ДНК pER-Hir, кодирующая гибридный белок, способный к автокаталитическому расщеплению с образованием [Leu1, Thr2]-63-десульфатогирудина, штамм Escherichia coli ER2566/pER-Hir - продуцент указанного белка и способ получения генно-инженерного [Leu1, Thr2]-63-десульфатогирудина. Патент РФ на изобретение № 2435858 от 10.12.11.

Биофармацевтические белки и пептиды

Пептидные гормоны

• Глюкагон человека
• Интерлейкин-3 человека
• Интерлейкин-15 человека
• Окситоцин человека
• Оксинтомодулин свиньи
• Оксинтомодулин человека
• Проинсулин и C-пептид человека
• Tимозин α1 человека
• Tимозин β4 человека
• Эпидермальный фактор роста человека
• АКТГ человека

Анти- и ангиогенные препараты

• Пигастин (фрагмент 24-57 фактора дифференцировки пигментного эпителия PEDF)
• Сосудистый фактор роста эндотелия: изоформа VEGF165b
• Сосудистый фактор роста эндотелия VEGF165
• Тумастин (фрагмент тумстатина (L69K-95) человека)
• Фрагмент эндостатина 1-49

Антитромботические препараты

• Анофелин из Anopheles albimanus
• Вариегин из Amblyomma variegatum
• Гирудин-1 из Hirudo medicinalis (дезирудин)
• [Leu1, Thr2]-гирудин-1 из Hirudo medicinalis (лепирудин)
• Гаемадин из Haemadipsa sylvestris

Антигены аллергических реакций

• Phl p I из тимофеевки луговой Phleum pretense
• Amb a 1.1 из амброзии полыннолистной Ambrosia artemisiifolia
• Bet v 1 из березы Betula pendula
• Der p 3 из клещей домашней пыли Dermatophagoides pteronyssinus

Полипептиды для медицинского применения

• Азурин из Pseudomonas aeruginosa и его фрагменты
• APCH 3 из Sebae anemone (Heteractis crispa)
• ESAT-6 и CFP10-ESAT-6
• Пуротоксин-1 из Alopecosa marikovskyi
• Циклотиды
• Эксендин-4
• альфа-токсин из Staphylococcus aureus
• BMP-2 человека

Ферменты нуклеинового обмена

1. Из мезофильных микроорганизмов

• Аденинфосфорибозилтрансфераза E.coli
• Аденозиндезаминаза E.coli
• Пуриннуклеозидфосфорилаза E.coli
• Пуриннуклеозидфосфорилаза с мутацией Met62Val E.coli
• Рибозо-фосфатпирофосфокиназа (RPPK) E.coli
• Рибокиназа E.coli
• Тимидинфосфорилаза E.coli
• Уридинфосфорилаза E.coli
• Уридинфосфорилаза Salmonella typhimurium
• Фосфопентомутаза E.coli
• Фосфорибозилпирофосфатсинтетаза (PRPPS) E.coli
•  

2. Из термофильных микроорганизмов

• Аденинфосфорибозилтрансфераза Thermus thermophilus HB27
• Гипоксантин-гуанин фосфорибозилтрансфераза Thermus thermophilus HB27
• Пуриннуклеозидфосфорилаза I Thermus thermophilus HB27
• Пуриннуклеозидфосфорилаза II Thermus thermophilus HB27
• Рибокиназа Thermus species
• Фосфопентомутаза Thermus thermophilus HB27
• Фосфорибозилпирофосфатсинтетаза (PRPP) Thermus thermophilus HB27

Ферменты

• Протеаза вируса табаичной мозаики
• Протеаза вируса иммунодефицита человека (ВИЧ I)
• Тимидинкиназа вируса простого герпеса (HSV-1)
• Щелочная фосфатаза E.coli

Противотуберкулезные тематика

• Аспартат аминотрасфераза AspC Mycobacterium tuberculosis
• Имидазол-глицерол-фосфатдегидратаза (hisB) Mycobacterium tuberculosis
• Кетол-кислотная редуктоизомераза Mycobacterium tuberculosis
• Кислая фосфатаза Mycobacterium tuberculosis
• Фосфопантетеин-аденилилтрансфераза Mycobacterium tuberculosis
• Ser/Thr-специфичная протеинкиназа Mycobacterium tuberculosis
• Продукт гена 1606 Mycobacterium tuberculosis

Прикладные работы

Мы осуществляем полный цикл работ в области генной инженерии: синтез гена и его клонирование в выбранный вектор, скрининг трансформантов и проверку экспрессии целевого гена, проводим оптимизацию экспрессии и ферментации, масштабирование стадии ферментации (от 250 мл до 200 л) и выделения (1 мг до 10 грамм). Разрабатываем стандартизованный протокол очистки целевого белка.

Научные проекты

Загрузка...

Есипов Роман Станиславович

Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10 — На карте