Лаборатория биотехнологии

Научно-исследовательские подразделения

Руководитель: Мирошников Анатолий Иванович, академик
aiv@ibch.ru+7(495)995-55-57#2005, +7(495)995-55-57#2102

Группы в составе подразделения: Группа генно-инженерных биофармацевтических технологий, Группа анализа и коррекции генома, Группа синтеза модифицированных нуклеозидов

Технологии получения рекомбинантных белков и пептидов, пептидные гормоны, полипептиды для медицинского применения, анти- и ангиогенные препараты, ферменты, ферменты нуклеинового обмена, нуклеозиды, биомодели, БАВ из морских беспозвоночных, БАВ из растений, прокариотические штаммы-продуценты, фосфоамидиты, производство биофармацевтических препаратов, мутагенез, ДНК-диагностика тромбофилии

Основными направлениями работ лаборатории являются разработка фундаментальных и прикладных аспектов биотехнологии и внедрение результатов фундаментальных молекулярно-биологических и молекулярно-генетических исследований в производство биофармацевтических препаратов, а также в сельскохозяйственную практику.

В лаборатории осуществляется полный цикл работ в области генной инженерии: от выбора стратегии клонирования индивидуального гена и его химико-ферментативного синтеза до разработки метода выделения, очистки, полной физико-химической идентификации и исследования биологической активности, масштабирования экспрессии и стадии ферментации, а также создания лабораторных и опытно-промышленных регламентов, которые реализуются совместно с Опытным биотехнологическим производством.

Лаборатория принимает участие в многочисленных исследовательских проектах совместно с другими отечественными лабораториями и международными партнерами. Партнерами Лаборатории являются: Филиал ИБХ РАН, Институт молекулярной биологии им. Энгельгардта РАН, Институт кристаллографии им. Шубникова РАН, НИИ химической биологии и фундаментальной медицины, НИИ физиопульманологии ММА им. Сеченова, МГУ прикладной биотехнологии, Гематологический центр РАМН, Институт вирусологии им. Ивановского РАМН, Российский кардиологический научно-производственный комплекс Росмедтехнологий, НИИ при больнице им. Кащенко, University of Kuopio Department of Pharmaceutical Chemistry (Kuopio, Finland), Фонд экспериментальной патологии и иммунологии опухоли (Амстердам, Нидерланды) и пр.

Лаборатория имеет 13 грантов МНТЦ, РФФИ и др.

Постоянно ведется работа с молодежью, и готовятся молодые специалисты. За время существования Лаборатории по тематике исследований были защищены 2 докторские и более 10 кандидатских диссертаций.

Лаборатория биотехнологии была образована на основе созданного в 1980 г. отдела биотехнологии, с 1990 г. — лаборатория биотехнологии с комплексной опытной установкой, с 2000 г. — лаборатория биотехнологии.

  • Разработка лекарственных препаратов белковой природы на базе технологий рекомбинантных ДНК с привлечением последних достижений генной инженерии, осуществляя полный цикл работ: от выбора стратегии клонирования индивидуального гена и его химико-ферментативного синтеза до разработки методов выделения, очистки и тестирования целевого белка. Основные усилия сосредоточены на использовании прокариотических штаммов-продуцентов, штаммов-продуцентов культур растительных клеток.
  • Разработка технологии получения других биологически активных веществ (БАВ): пептидов, гормонов, дисахаридов, ферментов, нуклеозидов, БАВ растительного происхождения с использованием химико-ферментативных процессов.
  • Разработка методов получения рекомбинантных белков и пептидов, в том числе и с использованием процессов белкового сплайсинга.
  • Разработка методов химического синтеза нуклеотидов и нуклеозидов, пептидов; создание тест-системы для ДНК-диагностики мутаций, ассоциированных с тромбофилией.
  • Проведение исследований по испытанию на мышиных биомоделях новых противовирусных и противоопухолевых препаратов и вакцин.

Одним из главных достижений лаборатории совместно с опытным биотехнологическим производством ИБХ является разработка и внедрение отечественной технологии производства активной фармацевтический субстанции (АФС) генно-инженерного инсулина человека (руководитель —  А. И. Мирошников). Реализация проекта была осуществлена в 2000—2004 гг. при активной поддержке Российской академии наук и Правительства г. Москвы. Получение АФС привело к разработке готовых лекарственных форм инсулина в виде быстродействующей лекарственной формы — «Инсуран Р» (удельная активность 40 и 100 МЕ/мл), а также лекарственной формы пролонгированного действия — «Инсуран НПХ» (40 и 100 МЕ/мл). Завершение этого масштабного проекта позволило на базе ИБХ освоить производство АФС и лекарственных форм генно-инженерного инсулина человека в количестве, обеспечивающем 14% потребности здравоохранения г. Москвы в инсулине. В 2005 г. эта работа была удостоена премии Правительства РФ в области науки и техники.

Аналогичные этапы исследования были проделаны при разработке технологии производства важных для медицинской практики рекомбинантных гормонов — соматропина (лекарственная форма «РастанТМ») и окситоцина.

Разработка и освоение опытно-промышленного производства рекомбинантных ферментов пурин- и пиримидинфосфорилаз позволила отработать и масштабировать отдельные стадии биотехнологического процесса получения субстанций лекарственных препаратов «Кладрибина» и «Флударабина» — препаратов на основе модифицированных нуклеозидов с использованием ферментативного трансгликозилирования и обладающих широким спектром противоопухолевой активности в отношении лимфоидных злокачественных новообразований, а также противовирусного препарата «Рибаварина».

Совместно с лабораторией биокатализа Института были клонированы и экспрессированы гены альбумина человека в метилотрофных дрожжах, а также фактора VII крови в эукариотической системе.

Разработана и реализована схема получения целевых пептидов с использованием процесса белкового сплайсинга. Новизна предлагаемого подхода заключается в использовании генетических конструкций, в состав которых входит белок интеин, способный к управляемому автокаталитическому расщеплению, в результате которого происходит выщепление целевого биологически активного пептида из гибридного белка в специально подобранных условиях. Основным преимуществом данного подхода является исключение стадии ферментативного расщепления гибридного белка, что значительно упрощает и удешевляет процесс получения целевых продуктов.

По схеме белкового сплайсинга клонированы и экспрессированы гены пептидных гормонов: тимозина α1, применяющегося для лечения бактериальных инфекционных и вирусных заболеваний (гепатитов В и С), а также в качестве противоопухолевого средства; глюкагона — анатагониста инсулина, используемого при терапии тяжелых гипогликемических состояний больных сахарным диабетом; эпидермального фактора роста — для заживления ран и при ангиогенезе; эксендина-4 — глюкагон-подобного пептида — для лечения диабета второго типа; кальцитонина — для лечения системных заболеваний, связанных с нарушением обмена веществ; гирудина — как антикоагулянта для предотвращения осложнений, связанных с тромбообразованием при инфаркте миокарда и тромботическом инсульте.

Кроме того, в стадии научной разработки находятся следующие препараты: интерфероны α-2b иβ-1b, пептидные гормоны — проинсулин и С-пептид человека для диагностики инсулиномы; интерлейкин-3 человека для лечения органов кроветворения; полипептиды — циклотиды растений как противоопухолевые и противовирусные препараты, инсектициды, ESAT-6, микобактериальный антиген Mycobacterium tuberculosis как диагностическое средство, азурин из Pseudomonas aeruginosa как противоопухолевое средство; анти- и ангиогенные препараты — фрагменты тумстатина (L69К-95) и эндостатина 1—49, сосудистый фактор роста эндотелия, изоформа VEGF165b, сосудистый фактор роста эндотелия VEGF165, фрагмент 24—57 фактора дифференцировки пигментного эпителия (PEDF), ферменты нуклеинового обмена.

Помимо ингибиторов ферментов из ВИЧ-1 иВИЧ-2 на основе модифицированных нуклеозидов лаборатория занимается поиском пептидов-ингибиторов ферментов ревертазы ВИЧ и интегразы ВИЧ-1 из полихеты тропических морей Eunicidae Gen. sp. N3. Было показано, что оба ингибиторных пептида содержат необычные аминокислоты — метилгистидин и гомосерин.

Совместно с другими лабораториями разработан математический метод анализа, позволяющий выявлять в последовательностях белков иерархически организованные элементы — ЭЛементы Информационной Структуры (ЭЛИС). Показано, что ЭЛИС соответствуют устойчивым элементам в пространственной структуре белков. В белках с четко выраженной доменной структурой ЭЛИС высшего ранга соответствуют структурным доменам, а в остальных белках — «скрытым» доменам, ответственным за проявление белками функциональной активности.

Представления об информационной структуре белков позволили предложить:

  • метод получения новых рекомбинантных белков;
  • метод нахождения В-эпитопов в первичных структурах белков.

Предложенные теоретические методы были апробированы в экспериментальных исследованиях, выполненных в различных лабораториях ИБХ РАН. Метод АНализа Информационной Структуры (АНИС) белков реализован в виде общедоступного WEB-сервиса «ANIS-Trees» (anis.ibch.ru/trees).

Разработаны методы синтеза фосфоамидитов полностью защищенных тридезоксинуклеотидов — исходных компонентов для синтеза пептидных и олигонуклеотидных библиотек, а также частично защищенных дирибонуклеотидов высокой чистоты в препаративных масштабах (10—20 г) для синтеза олигорибонуклеотидов высокой чистоты.

Ведутся работы по синтезу библиотек модифицированных нуклеозидов, структурно-функциональному анализу полученных соединений и скринингу их биологической активности.

Разработано 12 тест-систем для ДНК-диагностики мутаций, ассоциированных с тромбофилией. Разработана тест-система ДНК-диагностики врожденной гиперплазии надпочечников и исследуются мутационные изменения гена CYP21 при этой патологии. Получены высококачественные препараты рекомбинантной Taq-ДНК-полимеразы и ее производных.

Сотрудники лаборатории работают с клеточными культурами растений, которые являются потенциальными продуцентами БАВ. Изучены состав экстрактов БАВ и возможность их использования в косметических средствах. Отработаны лабораторные способы выделения лигнанов, берберина, ведется работа по изучению биотехнологических способов получения из клеточных культур терпеноидов, апокаратиноидов, каратиноидов.

Большинство приоритетных работ защищено российскими патентами (более 40).

Ф.И.О.ДолжностьКонтакты
Мирошников Анатолий Иванович, академикрук. подр.aiv@ibch.ru+7(495)995-55-57#2005, +7(495)995-55-57#2102
Патрушев Лев Иванович, д. б. н., профессорв.н.с.patrush@mail.ibch.ru+7(499)793-46-11
Зинченко Алексей Алексеевич, к. х. н.с.н.с.alezina@mail.ru+7(903)7096928
Константинова Ирина Дмитриевна, к. х. н.с.н.с.kid1968@yandex.ru+7(495)330-72-47#102
Есипов Роман Станиславович, к. х. н.с.н.с.esipov@ibch.ru+7(495)336-68-33
Каюшин Алексей Львович, к. х. н.с.н.с.kaushin@ibch.ru+7(495)3366833
Леонов Владимир Николаевич, к. х. н.с.н.с.+7(495)3362922
Муравьёва Татьяна Игоревна, к. б. н.с.н.с.+7(495)3307247
Куранова Инна Петровнас.н.с.
Гукасова Елена Александровна, к. х. н.н.с.egucas@ibch.ru+7(495)330-56-44
Дорофеева Елена Викторовна, к. х. н.н.с.iegol2013@gmail.com+7(495)336-29-22
Карягина Татьяна Борисовна, к. б. н.н.с.tankar@kou.ibch.ru+7(495)995-49-62
Моисеева Екатерина Викторовна, к. б. н.н.с.evmoise@gmail.com+7(495)330-66-92
Музыка Инесса Степановнан.с.mis_kou@mail.ru+7(495)330-73-29, +7(916)126-78-63
Нокель Елена Адамовнан.с.+7()3306674
Фатеев Илья Владимирович, к. х. н.н.с.ifateev@gmail.com
Коваленко Татьяна Феликсовнам.н.с.+7(495)3363822
Гордеева Елена Анатольевнам.н.с.+7(495)330-66-74
Мелихова Татьяна Дмитриевнам.н.с.+7()3306674
Берзина Мария Яновнам.н.с.berzina_maria@mail.ru
Костромина Мария Андреевнам.н.с.
Харитонова Мария Игоревнам.н.с.
Заяра Диана Андреевнаасп.dianazayara@bk.ru
Тузова Елена Сергеевнатех.-лаб.
Аронов Дмитрий Алексеевичтех.-лаб.aronov.mml@gmail.com+7(929)6437489
Узнадзе Ольга Леонидовнаинженер+7(495)335-71-93
Тихомирова Ольга Борисовнаинженерobtikh@mail.ru+7(495)336-29-22
Кесслер Юлия Валерьевнаинженер+7()3306692
Елецкая Барбара Златковнаинженерfraubarusya@gmail.com
Смирнова Ольга Сергеевнаинженерgescheites@gmail.com
Михеева Ольга Олеговнаинженерolga.mikheeva.92@mail.ru
Бреслав Александр Андреевичинженер
Лыкошин Дмитрий Дмитриевичинженер
Яренчук Анна Сергеевнаинженер
Прокопенко Юрий Анатольевичинженер
Тимофеев Владимир Игоревичинженер
Баранник Алла Петровнаинж.-иссл.+7(495)335-53-66
Лутонина Ольга Ивановнаинж.-иссл.ATRegister@mail.ru+7(495)3362922
Патрушева Наталья Львовнаинж.-иссл.+7(495)3363822
Даянова Люция Кутузовнаинж.-иссл.l.daianowa@yandex.ru+7(499)7934611
Абрамчик Юлия Александровнаинж.-иссл.
Трофимова Елена Николаевнавед. инж.kou@ibch.ru+7(499)793-46-00
Макаров Дмитрий Александрович, к. х. н.вед. инж.youngchemist@mail.ru
Есипова Лариса Валентиновнаст. инж.

Ранее здесь работали:

Васильев Олег Леонидовичmoisad@yandex.ru
Берзин Валерий Беннович, к. х. н.в.н.с.
Гуревич Александр Ильич, д. х. н., профессорв.н.с.
Елякова Людмила Алексеевна, д. х. н.в.н.с.
Некрасов Алексей Норбертович, к. ф.-м. н.с.н.с.an_nekrasov@mail.ru
Коростелёва Мария Дмитриевна, к. б. н.н.с.
Чупова Лариса Анатольевна, к. х. н.н.с.
Любавина Ирина Александровнан.с.ilyubavina@gmail.com
Ванцева Светлана Ивановнаинженер
Рылова Юлия инж.-иссл.yuliaril@mail.ru
Демехина Александра Андреевнаинж.-иссл.
Милованова Надежда Викторовнаинж.-иссл.

Избранные публикации

  1. Shelukhina IV, Zhmak MN, Lobanov AV, Ivanov IA, Garifulina AI, Kravchenko IN, Rasskazova EA, Salmova MA, Tukhovskaya EA, Rykov VA, Slashcheva GA, Egorova NS, Muzyka IS, Tsetlin VI, Utkin YN (2018). Azemiopsin, a selective peptide antagonist of muscle nicotinic acetylcholine receptor: Preclinical evaluation as a local muscle relaxant. Toxins (Basel) 10 (1),
  2. Timofeev VI, Altukhov DA, Talyzina AA, Agapova YK, Vlaskina AV, Korzhenevskiy DA, Kleymenov SY, Bocharov EV, Rakitina TV (2018). Structural plasticity and thermal stability of the histone-like protein from Spiroplasma melliferum are due to phenylalanine insertions into the conservative scaffold. J Biomol Struct Dyn  (0), 1–13
  3. Симонова МА, Пивоваров ВД, Рязанцев ДЮ, Костромина МА, Муравьева ТИ, Мокроносова МА, Хлгатьян СВ, Есипов РС, Завриев СК (2018). Определение специфических иммуноглобулинов класса Е к аллергену березы Bet v 1 методом иммуно-ПЦР. 44 (0), 203–211
  4. Akparov VK, Timofeev VI, Khaliullin IG, Švedas V, Kuranova IP, Rakitina TV (2017). Crystal structures of carboxypeptidase T complexes with transition-state analogs. J Biomol Struct Dyn  (0), 1–9
  5. Denisova AO, Tokunova YA, Fateev IV, Breslav AA, Leonov VN, Dorofeeva EV, Lutonina OI, Muzyka IS, Esipov RS, Kayushin AL, Konstantinova ID, Miroshnikov AI, Stepchenko VA, Mikhailopulo IA (2017). The Chemoenzymatic Synthesis of 2-Chloro- and 2-Fluorocordycepins. Synthesis (Stuttg) 49 (21), 4853–4860
  6. Kamashev D, Agapova Y, Rastorguev S, Talyzina AA, Boyko KM, Korzhenevskiy DA, Vlaskina A, Vasilov R, Timofeev VI, Rakitina TV (2017). Comparison of histone-like HU protein DNA-binding properties and HU/IHF protein sequence alignment. PLoS One 12 (11), e0188037
  7. Mikhailova AG, Rakitina TV, Timofeev VI, Karlinsky DM, Korzhenevskiy DA, Agapova Y, Vlaskina AV, Ovchinnikova MV, Gorlenko VA, Rumsh LD (2017). Activity modulation of the oligopeptidase B from Serratia proteamaculans by site-directed mutagenesis of amino acid residues surrounding catalytic triad histidine. B SOC CHIM BIOL 139 (0), 125–136
  8. Alekseeva AA, Moiseeva EV, Onishchenko NR, Boldyrev IA, Singin AS, Budko AP, Shprakh ZS, Molotkovsky JG, Vodovozova EL (2017). Liposomal formulation of a methotrexate lipophilic prodrug: Assessment in tumor cells and mouse T-cell leukemic lymphoma. Int J Nanomedicine 12 (0), 3735–3749
  9. Kharitonova MI, Dntonov KV, Fateev IV, Berzina MY, Kaushin AL, Paramonov AS, Kotovskaya SK, Dndronova VL, Konstantinova ID, Galegov GA, Charushin VN, Miroshnikov AI (2017). Chemoenzymatic Synthesis of Modified 2′-Deoxy-2′-fluoro-β- d -arabinofuranosyl Benzimidazoles and Evaluation of Their Activity Against Herpes Simplex Virus Type 1. Synthesis (Stuttg) 49 (5), 1043–1052
  10. Altukhov DA, Talyzina AA, Agapova YK, Vlaskina AV, Korzhenevskiy DA, Bocharov EV, Rakitina TV, Timofeev VI, Popov VO (2016). Enhanced conformational flexibility of the histone-like (HU) protein from Mycoplasma gallisepticum. J Biomol Struct Dyn 36 (1), 45–53
  11. Kharitonova MI, Fateev IV, Kayushin AL, Konstantinova ID, Kotovskaya SK, Andronova VL, Galegov GA, Charushin VN, Miroshnikov AI (2016). Chemoenzymatic Synthesis and Antiherpes Activity of 5-Substituted 4,6-Difluorobenzimidazoles Ribo- and 2′-Deoxyribonucleosides. Synthesis (Stuttg) 48 (3), 394–406
  12. Макаров ДА, Есипов РС (2016). Разработка способов получения аналогов тимозин-бета 4 в виде коньюгатов, устойчивых к деградации в токе крови. 32 (2), 57–71
  13. Fateev IV, Kharitonova MI, Antonov KV, Konstantinova ID, Stepanenko VN, Esipov RS, Seela F, Temburnikar KW, Seley-Radtke KL, Stepchenko VA, Sokolov YA, Miroshnikov AI, Mikhailopulo IA (2015). Recognition of Artificial Nucleobases by E. coli Purine Nucleoside Phosphorylase versus its Ser90Ala Mutant in the Synthesis of Base-Modified Nucleosides. Chemistry 21 (38), 13401–13419
  14. Ozhukil Kollath V, Van Den Broeck F, Fehér K, Martins JC, Luyten J, Traina K, Mullens S, Cloots R (2015). A Modular Approach to Study Protein Adsorption on Surface Modified Hydroxyapatite. Chemistry 21 (29), 10497–10505
  15. Zeifman AA, Novikov FN, Stroylov VS, Stroganov OV, Chilov GG, Skoblov AY, Miroshnikov AI, Skoblov YS (2014). 2,3-Dihydroxy-quinoxaline induces ATPase activity of Herpes Simplex Virus thymidine kinase. FEBS Lett 588 (3), 509–511
  16. Vorobiev I, Matskevich V, Kovnir S, Orlova N, Knorre V, Jain S, Genkin D, Gabibov A, Miroshnikov A (2013). Chemical polysialylation: Design of conjugated human oxyntomodulin with a prolonged anorexic effect in vivo. B SOC CHIM BIOL 95 (2), 264–270
  17. Konstantinova ID, Selezneva OM, Fateev IV, Balashova TA, Kotovskaya SK, Baskakova ZM, Charushin VN, Baranovsky AV, Miroshnikov AI, Balzarini J, Mikhailopulo IA (2013). Chemo-enzymatic synthesis and biological evaluation of 5,6-disubstituted benzimidazole ribo- and 2′-deoxyribonucleosides. Synthesis (Stuttg) 45 (2), 272–280
  18. (2012). Иммунотерапия перевиваемого рака молочных желез интерлейкином-2: зависимость продолжительности жизни от изначального гематологического статуса. 12 (0),
  19. Pál Z, Antal P, Srivastava SK, Hullám G, Semsei AF, Gál J, Svébis M, Soós G, Szalai C, André S, Gordeeva E, Nagy G, Kaltner H, Bovin NV, Molnár MJ, Falus A, Gabius HJ, Buzás EI (2012). Non-synonymous single nucleotide polymorphisms in genes for immunoregulatory galectins: Association of galectin-8 (F19Y) occurrence with autoimmune diseases in a Caucasian population. BIOCHIM BIOPHYS ACTA 1820 (10), 1512–1518
  20. Esipov R, Beyrakhova K, Likhvantseva V, Stepanova E, Stepanenko V, Kostromina M, Abramchik Y, Miroshnikov A (2012). Antiangiogenic and antivascular effects of a recombinant tumstatin-derived peptide in a corneal neovascularization model. B SOC CHIM BIOL 94 (6), 1368–1375
  21. Konstantinova ID, Antonov KV, Fateev IV, Miroshnikov AI, Stepchenko VA, Baranovsky AV, Mikhailopulo IA (2011). A chemo-enzymatic synthesis of β-D-arabinofuranosyl purine nucleosides. Synthesis (Stuttg)  (10), 1555–1560
  22. Nekrasov AN, Zinchenko AA (2010). Structural features of the interfaces in enzyme-inhibitor complexes. J Biomol Struct Dyn 28 (1), 85–96
  23. Bregadze VI, Semioshkin AA, Laskova JN, Berzina MY, Lobanova IA, Sivaev IB, Grin MA, Titeev RA, Brittal DI, Ulybina OV, Chestnova AV, Ignatova AA, Feofanov AV, Mironov AF (2009). Novel types of boronated chlorin e6 conjugates via 'click chemistry'. Appl Organomet Chem 23 (9), 370–374
  24. Красильщикова МС, Леонов ВП, Зацепина ОВ, Дейгин ВИ (2009). Исследование иммуносупрессорных свойств Тимодепрессина в экспериментальной модели аутоиммунных заболеваний.  (0),
  25. Таран СА, Верёвкина КН, Феофанов СА, Мирошников АИ (2009). Ферментативное трансгликозилирование природных и модифицированных нуклеозидов иммобилизованными термостабильными нуклеозидфосфорилазами из Geobacillus stearothermophilus. 35 (6), 822–829
  26. Den Otter W, Jacobs JJL, Battermann JJ, Hordijk GJ, Krastev Z, Moiseeva EV, Stewart RJE, Ziekman PGPM, Koten JW (2008). Local therapy of cancer with free IL-2. Cancer Immunol Immunother 57 (7), 931–950
  27. Тепкеева ИИ, Моисеева ЕВ, Чаадаева АВ, Жаворонкова ЕВ, Кесслер ЮВ, Семушкина СГ, Дёмушкин ВП (2008). Оценка противоопухолевой активности пептидных экстрактов растений в перевиваемой модели рака молочной железы на мышах линии CBRB-Rb(8.17)1lem. 145 (4), 446–448
  28. Таран СА, Верёвкина КН, Есикова ТЗ, Феофанов СА, Мирошников АИ (2008). Синтез 2-хлор-2’-дезоксиаденозина микробиологическим трансгликозилированием с использованием рекомбинантного штамма Escherichia coli. 44 (2), 181–186
  29. Nekrasov AN, Zinchenko AA (2008). Hydrolases: The correlation between informational structure and the catalytic sites organization. J Biomol Struct Dyn 25 (5), 553–561
  30. Timofeev VP, Novikov VV, Tkachev YV, Balandin TG, Makarov AA, Deyev SM (2008). Spin label method reveals barnase-barstar interaction: A temperature and viscosity dependence approach. J Biomol Struct Dyn 25 (5), 525–534
  31. Микулинская ГВ, Зимин АА, Феофанов СА, Мирошников АИ (2007). Новая широкоспецифичная дезоксирибонуклеозидмонофосфаткиназа, кодируемая геном 52 бактериофага øС31. 412 (0), 15–17
  32. Chuvikovsky DV, Esipov RS, Skoblov YS, Chupova LA, Muravyova TI, Miroshnikov AI, Lapinjoki S, Mikhailopulo IA (2006). Ribokinase from E. coli: Expression, purification, and substrate specificity. Bioorg Med Chem 14 (18), 6327–6332
  33. Gaillard S, Bailly Y, Benoist M, Rakitina T, Kessler JP, Fronzaroli-Molinières L, Dargent B, Castets F (2006). Targeting of proteins of the striatin family to dendritic spines: Role of the coiled-coil domain. Traffic 7 (1), 74–84
  34. Мушенкова НВ, Моисеева ЕВ, Чаадаева АМ (2006). Индукция гуморального и клеточного ответа на муцин-1 с использованием ДНК иммунизации. 27 (4), 216–221
  35. Gambaryan AS, Boravleva EY, Matrosovich TY, Matrosovich MN, Klenk HD, Moiseeva EV, Tuzikov AB, Chinarev AA, Pazynina GV, Bovin NV (2005). Polymer-bound 6′ sialyl-N-acetyllactosamine protects mice infected by influenza virus. Antiviral Res 68 (3), 116–123
  36. Moiseeva EV, Rapoport EM, Bovin NV, Miroshnikov AI, Chaadaeva AV, Krasilshschikova MS, Bojenko VK, Bijleveld C, Van Dijk JE, Den Otter W (2005). Galectins as markers of aggressiveness of mouse mammary carcinoma: Towards a lectin target therapy of human breast cancer. Breast Cancer Res Treat 91 (3), 227–241
  37. Blishchenko EY, Sazonova OV, Kalinina OA, Moiseeva EV, Vass AA, Karelin AA, Ivanov VT (2005). Anti-tumor effect of valorphin in vitro and in vivo: Combined action with cytostatic drugs. Cancer Biol Ther 4 (1), 118–124
  38. Shoibonov BB, Osipov AV, Kryukova EV, Zinchenko AA, Lakhtin VM, Tsetlin VI, Utkin YN (2005). Oxiagin from the Naja oxiana cobra venom is the first reprolysin inhibiting the classical pathway of complement. Mol Immunol 42 (10), 1141–1153
  39. Mauriala T, Auriola S, Azhayev A, Kayushin A, Korosteleva M, Miroshnikov A (2004). HPLC electrospray mass spectrometric characterization of trimeric building blocks for oligonucleotide synthesis. J Pharm Biomed Anal 34 (1), 199–206
  40. Moiseeva EV, Merkulova IB, Bijleveld C, Koten JW, Miroshnikov AI, Den Otter W (2003). Therapeutic effect of a single peritumoural dose of IL-2 on transplanted murine breast cancer. Cancer Immunol Immunother 52 (8), 487–496
  41. Rapoport E, Khaidukov S, Baidina O, Bojenko V, Moiseeva E, Pasynina G, Karsten U, Nifantev N, LePendu J, Bovin N (2003). Involvement of the Galβ1-3GalNAcβ structure in the recognition of apoptotic bodies by THP-1 cells. Eur J Cell Biol 82 (6), 295–302
  42. Пономарёв АД, Гусарова ГА, Моисеева ЕВ (2002). Разработка нового подхода к созданию противоопухолевых вакцин на основе белков теплового шока.  (3), 3–8
  43. Sergeev NV, Gloukhova NS, Nazimov IV, Gulyaev VA, Shvets SV, Donetsky IA, Miroshnikov AI (2001). Monitoring of recombinant human insulin production by narrow-bore reversed-phase high-performance liquid chromatography, high-performance capillary electrophoresis and matrix-assisted laser desorption ionisation time-of-flight mass spectrometry. J Chromatogr A 907 (12), 131–144
  44. Vodovozova EL, Moiseeva EV, Grechko GK, Gayenko GP, NifantEv NE, Bovin NV, Molotkovsky JG (2000). Antitumour activity of cytotoxic liposomes equipped with selectin ligand SiaLe(X), in a mouse mammary adenocarcinoma model. Eur J Cancer Clin Oncol 36 (7), 942–949
  45. Миргородская ОА, Козьмин ЮП, Титов МИ, Савельева НМ, Кернер Р, Сонксен К, Ройпсторфф П, Мирошников АИ (2000). Использование MALDI-MS для количественного анализа пептидов и белков. 26 (9), 662–671
  46. Ignatov KB, Bashirova AA, Miroshnikov AI, Kramarov VM (1999). Mutation S543N in the thumb subdomain of the Taq DNA polymerase large fragment suppresses pausing associated with the template structure. FEBS Lett 448 (1), 145–148
  47. Patrushev LI, Zykova ES, Kayushin AL, Korosteleva MD, Miroshnikov AI, Bokarew IN, Leontev SG, Koshkin VM, Severin ES (1998). New DNA diagnostic system for detection of factor V leiden. Thromb Res 92 (6), 251–259
  48. Ignatov KB, Miroshnikov AI, Kramarov VM (1998). Substitution of Asn for Ser543in the large fragment of Taq DNA polymerase increases the efficiency of synthesis of long DNA molecules. FEBS Lett 425 (2), 249–250
  49. Moiseeva EV, Vodovozova EL, Mikhalyov II, Molotkovsky JG (1997). Testing of liposomal formulations of DL-melphalan and rubomycin lipid derivatives on new breast cancer mouse model. Mouse Genome 95 (4), 895–897
  50. Kayushin AL, Korosteleva MD, Miroshnikov AI, Kosch W, Zubov D, Piel N (1996). A convenient approach to the synthesis of trinucleotide phosphoramidites-synthons for the generation of oligonucleotide/peptide libraries. Nucleic Acids Res 24 (19), 3748–3755
  51. Grabko VI, Chistyakova LG, Lyapustin VN, Korobko VG, Miroshnikov AI (1996). Reverse transcription, amplification and sequencing of poliovirus RNA by Taq DNA polymerase. FEBS Lett 387 (23), 189–192
  52. Klyushnichenko VE, Yakimov SA, Tuzova TP, Syagailo YV, Kuzovkina IN, Wulfson AN, Miroshnikov AI (1995). Determination of indole alkaloids from R. serpentina and R. vomitoria by high-performance liquid chromatography and high-performance thin-layer chromatography. J Chromatogr A 704 (2), 357–362
  53. Khodorov BI, Yelin EA, Zaborovskaya LD, Maksudov MZ, Tikhomirova OB, Leonov VN (1992). Comparative analysis of the effects of synthetic derivatives of batrachotoxin on sodium currents in frog node of Ranvier. Cell Mol Neurobiol 12 (1), 59–81
  54. Martynov VI, Kostina MB, Feigina MIu, Miroshnikov AI (1983). Limited proteolysis studies on molecular organization of bovine rhodopsin in the photoreceptor membrane. 9 (0), 734–745
  55. Komissarenko SV, Vasilenko SV, Elyakova EG, Surina EA, Miroshnikov AI (1981). Immunochemistry of apamin-bee venom neurotoxin-I. Radioimmunoassay with apamin and its derivatives. Mol Immunol 18 (6), 533–536
  56. Sychev SV, Nevskaya NA, Jordanov S, Shepel EN, Miroshnikov AI, Ivanov VT (1980). The solution conformations of gramicidin A and its analogs. Bioorg Chem 9 (1), 121–151
  57. Sverdlov ED, Patrushev LI, Shemyakin MF, Alexandrov AA, Cherny DI (1979). Identification of the product of phage 434 cro gene. FEBS Lett 108 (1), 56–60
  58. Shemyakin MF, Malygin AG, Patrushev LI (1978). A study of the conditions of the first phosphodiester bond formation by E. coli RNA polymerase. FEBS Lett 91 (2), 253–256
  59. Nezlin RS, Timofeev VP, Sykulev YK, Zurabyan SE (1978). Spin-labeling of immunoglobulin carbohydrates. Mol Immunol 15 (3), 143–144
  60. Антонов ВК, Зинченко АА, Румш ЛД (1976). Статистический анализ специфичности пепсина в отношении гидролиза белков. 2 (6), 803–810
  61. Sholtz KF, Solovjeva NA, Kotelnikova AV, Snezhkova LG, Miroshnikov AI (1975). Effect of gramicidin S and its derivatives on the mitochondrial membrane. FEBS Lett 58 (12), 141–144
  62. Ivanov VT, Kogan GA, Tulchinsky VM, Miroshnikov AV, Mikhalyova II, Evstratov AV, Zenkin AA, Kostetsky PV, Ovchinnikov YA, Lokshin BV (1973). The far-infrared spectra of alkali metal ion complexes with valinomycin, beauvericin, nonactin and perhydroantamanide in solution. FEBS Lett 30 (2), 199–204
  63. Shemyakin MM, Ovchinnikov YA, Kiryushkin AA, Vinogradova EI, Miroshnikov AI, Alakhov YB, Lipkin VM, Shvetsov YB, Wulfson NS, Rosinov BV, Bochkarev VN, Burikov VM (1966). Mass spectrometric determination of the amino-acid sequence of peptides. Nature 211 (5047), 361–6
  64. Ананченко СН, Леонов ВН, Платонова АВ, Торгов ИВ (1960). Новый путь синтеза стероидных соединений. Полный синтез dl-эстрона. 135 (1), 73–76

Мирошников Анатолий Иванович

  • Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10 — На карте
  • ИБХ РАН, корп. 53, комн. 6601
  • Тел.: +7(495)995-55-57#2005
  • Эл. почта: aiv@ibch.ru

Факс: +7 (495) 330-74-10