Овчинников Юрий Анатольевич

Личная информация

Академик Ю. А. Овчинников — основоположник отечественной биоорганической химии и биотехнологии, выдающийся ученый в области физико-химической биологии, крупнейший специалист в области мембранной биологии и химии пептидно-белковых веществ. Автор более 500 научных работ, в том числе двух монографий. Научные работы академика Ю. А. Овчинникова получили мировое признание. По его инициативе и под его руководством выполнены работы по созданию отечественных препаратов генно-инженерных интерферонов, инсулина и других медицинских препаратов. Созданное академиком Ю. А. Овчинниковым партнерство ряда кафедр высших учебных заведений и Учебно-научного центра ИБХ РАН на протяжении многих лет является примером эффективной интеграции высшей школы и фундаментальной науки для совместной подготовки высококвалифицированных кадров.

Карьера

1957—1960: аспирант, химический факультет МГУ им. М. В. Ломоносова;

1960—1970: младший научный сотрудник, с 1963 г. старший научный сотрудник, заместитель директора по научной работе Института химии природных соединений АН СССР (ИХПС; ныне Учреждение Российской академии наук Институт биоорганической химии им. акад. М. М. Шемякина и Ю. А. Овчинникова РАН — ИБХ РАН);

1963—1988: член Учёного совета, с 1970 г. председатель Учёного совета ИБХ АН СССР;

1967: заведующий лабораторией химии белка ИБХ АН СССР;

1970—1971: заместитель главного учёного секретаря Президиума Академии наук СССР;

1970—1988: директор Института биоорганической химии им. акад. М. М. Шемякина АН СССР;

1972—1984: заведующий лабораторией химии белка Института белка АН СССР;

1973—1988: член Президиума АН СССР, председатель Секции химико-технологических и биологических наук Президиума АН СССР;

1974—1988: вице-президент Академии наук СССР;

1984—1986: президент Федерации европейских биохимических обществ (ФЕБО; FEBS);

1985—1988: генеральный директор Межотраслевого научно-технического комплекса «Биоген».

Преподавательская деятельность

1970: утверждён в звании профессора по специальности «химия природных и физиологически активных соединений»;

1975—1988: заведующий кафедрой биоорганической химии биологического факультета МГУ им. М. В. Ломоносова;

1982—1988: заведующий кафедрой физико-химической биологии и биотехнологии ФФХБ (ныне — ФМБФ, факультет молекулярной и биологической физики) МФТИ;

1982: основатель Учебно-научного центра ИБХ РАН.

Общественная и политическая деятельность:

1962—1988: член Коммунистической партии Советского Союза, с 1980 г. кандидат в члены ЦК КПСС;

1971—1978: член Октябрьского районного комитета КПСС г. Москвы;

1975—1988: депутат, с 1978г. член Президиума Верховного Совета РСФСР;

1976—1988: член Центральной ревизионной комиссии КПСС;

1977—1988: член правления Всесоюзного общества «Знание»;

1978—1988: президент Общества «СССР-Испания»;

1985—1988: председатель правления Центрального совета Всесоюзного добровольного общества борьбы за трезвость;

1987—1988: член Советского комитета защиты мира;

1987—1988: член Всесоюзного Центрального Совета Профессиональных Союзов (ВЦСПС);

Делегат XXV, XXVI и XXVII съездов Коммунистической партии Советского Союза.

 

Образование

Период обученияСтрана, городУчебное заведениеДополнительная информация
1952–1957 Россия, Москва Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова (МГУ), химический факультет Диплом химика
1957–1961 Россия, Москва Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова (МГУ), химический факультет Присуждена учёная степень кандидата химических наук за диссертацию «Стереохимия реакций присоединения к двойной связи 2-циклогексенилуксусных кислот (изучение путей синтеза тетрациклинов)»
1964 Швейцария, Цюрих Высшая техническая школа г. Цюрих, лаборатория лауреата Нобелевской премии профессора В. Прелога Стажёр
1966 Россия, Москва Присуждена учёная степень доктора химических наук за диссертацию «Исследования по химии депсипептидов»
Россия, Москва Утверждён в звании профессора по специальности «химии природных и физиологически активных соединений»

Премии и заслуги

  • Юбилейная медаль «За доблестный труд. В ознаменование 100-летия со дня рождения Владимира Ильича Ленина» (1970);
  • Золотая медаль Чехословацкой академии наук «За заслуги перед человечеством» (1974);
  • Орден Ленина - за заслуги в развитии советской науки и в связи с 250-летием Академии наук СССР (1975);
  • Ленинская премия за цикл работ по созданию нового класса мембранных биорегуляторов и исследованию молекулярных основ ионного транспорта через мембраны (1978);
  • Орден Кирилла и Мефодия I степени (Болгария) (1978);
  • Медаль «100-летие освобождения Болгарии от османского ига» (Болгария) (1978);
  • Золотая медаль I Европейской конференции по биоэнергетике (1979);
  • Золотя медаль Международной организации по поддержке медицинских исследований (Англия) (1979);
  • Премия имени А. Карпинского Гамбургского общества (ФРГ) (1979);
  • Премия имени М. М. Шемякина АН СССР - за цикл работ в области химии белка (1980);
  • Звание Героя Социалистического Труда с вручением ордена Ленина и золотой медали «Серп и Молот» - за выдающиеся заслуги в развитии биологической науки и подготовке научных кадров (1981);
  • Государственная премия в области науки и техники - за цикл работ по структуре и генетике РНК-полимеразы, опубликованных в 1968—1980 гг. (1982);
  • Орден «Полярная звезда» (Монголия) (1982);
  • Золотая медаль Чехословацкой академии наук «За заслуги перед наукой и человечеством» (1982);
  • Орден Ленина - за большие услуги в развитии биологической науки и в связи с 50-летием со дня рождения (1984);
  • Золотая медаль Чехословацкой академии наук «За заслуги перед наукой и человечеством» (1984);
  • Премия Правительства Российской Федерации в области науки и техники - за разработку и создание биотехнологического производства ликопида - нового иммунокоррегирующего лекарственного препарата (1996, посмертно);

Основные научные результаты

1957—1961: Серия исследований, посвященная синтезу антибиотиков тетрациклиновой группы. Разрабатывавшийся Ю. А. Овчинниковым подход включал синтез серии модельных соединений — полупродуктов синтеза тетрациклинов с последующим изучением их превращений. Хороший уровень синтеза сочетался с глубоким проникновением в тонкие механизмы происходящих реакций и детальным анализом многообразных стереохимических, в особенности конформационных, аспектов.

1961—1988: Благодаря посылу  Ю. А. Овчинников занялся тогда ещё малоизученной химией пептидов, а точнее депсипептидами-антибиотиками. Были решены вопросы получения оптически активных N-метилированных аминокислот, обратимой защиты гидроксильной функции оксикислот и циклизации линейных депсипептидов. В итоге были синтезированы и установлены структуры споридесмолида I, энниатина A и B. Также полным синтезом была доказана истинная формула валиномицина, отличающаяся от первоначально предложенной большим размером цикла. В последующие годы (1964—1970) Ю. А. Овчинниковым и его сотрудниками была осуществлена серия элегантных синтезов еще нескольких природных депсипептидов (споридесмолиды II—IV, анголид, серратамолид, эсперин, боверицин), и именно синтез природных денсипептидов и их аналогов был основным содержанием докторской диссертации Ю. А. Овчинникова, которую он защитил в 1966 г.

Ю. А. Овчинникову, М. М. Шемякину и их коллегам принадлежит приоритет в создании нового метода синтеза пептидов на полимерном носителе в растворе, так называемого жидкофазного метода синтеза пептидов (1965). Стажируясь в 1964 г. в лаборатории будущего лауреата Нобелевской премии В. Прелога (Высшая техническая школа, г. Цюрих), Ю. А. Овчинников стал участником работ по экспериментальной проверке нового вида стереоизомерии пептидов, так называемой циклодиастереоизомерии. Кроме того, становилось все яснее, что биологическая функция пептидов в решающей степени зависит от их пространственной структуры, т. е. главная задача биоорганической химии — выяснение взаимосвязи между химической структурой и биологической функцией — не могла быть решена без углубленных конформационных исследований.

Вместе с В. Ф. Быстровым Ю. А. Овчинников был инициатором систематического исследования конформационных состояний пептидов методом ЯМР. Был установлен ряд новых закономерностей, в том числе известная стереохимическая зависимость констант спин-спинового взаимодействия протонов в пептидах. Была доказана взаимозаменяемость сложноэфирных и амидных связей во многих природных пептидах с сохранением активности. В 1967 г. в работе М. М. Шемякина, Ю. А. Овчинникова и их сотрудников был сформулирован оригинальный, так называемый топохимический принцип трансформации биологически активных пептидов, согласно которому возможно создание новых биоактивных молекул путем таких глубоких модификаций молекулы, как обращение направления ацилирования, обращение конфигурации асимметрических центров, полные замены сложноэфирных связей на амидные и наоборот, циклизация линейных молекул и т. д. Были найдены условия, при которых указанные модификации проходят с сохранением основных стереоэлектронных параметров, а значит и биологических свойств исходной молекулы. Идеи этой пионерской работы были широко подхвачены как у нас в стране, так и за рубежом, послужив основой для создания новых высокоактивных пептидов различной природы (гормоны, антибиотики, нейропептиды, субстраты и ингибиторы ферментов).

На базе рассмотренных выше методических подходов и опыта, накопленного при синтетических исследованиях депсипептидов, стал возможным следующий, кульминационный этап изучения антибиотиков-депсипептидов. Ю. А. Овчинников и его коллеги, учитывая появившиеся в литературе данные о способности валиномицина и энниатинов индуцировать проницаемость липидных мембран по отношению к ионам щелочных металлов, активно взялись за изучение физико-химических основ этого явления. Оказалось, что валиномицин связывает в растворах ионы калия, образует при этом устойчивые компоненты и проявляет уникальную и по нынешний день не превзойденную ни в живой, ни в неживой природе К+/Nа+ избирательность комплексообразования. Энниатины же связывают со значительно меньшей избирательностью практически все щелочные и щелочноземельные катионы. Кроме того, если валиномициновые комплексы, как правило, эквимолекулярны (соотношение макроцикл:катион 1:1), то для энниатинов возможны также соотношения 2:1 и даже 3:2. Именно такие комплексы переносят ионы, а избирательность комплексообразования определяет избирательность трансмембранного ионного транспорта.

Далее была установлена пространственная структура как свободных антибиотиков — депсипептидов в различных растворителях так и их комплексов. Оказалось, что связанный нон всегда располагается в центре молекулярной полости депсипептида и удерживается там ион-дипольными взаимодействиями с карбонильными О-атомами. Размеры валиномициновой полости жестко лимитированы «браслетной» системой шести внутримолекулярных водородных связей, что объясняет неспособность связывать ионы натрия. Структуры же энниатинов более подвижны, что позволяет им «подгонять» размеры полости под размер связываемого иона. Молекулярная периферия как валиномициновых, так и энниатиновых комплексов полностью гидрофобна, благодаря чему они свободно мигрируют через липидпые зоны мембран. В итоге впервые были прослежены молекулярные истоки такого фундаментального биологического явления, как избирательный перенос ионов металлов через мембраны. Возник и новый термин — ионофор (от греческого ион — несущий), и депсипептиды по праву считаются одними из наиболее глубоко изученных членов этого семейства. Действенность сформулированного в ходе работы комплексного подхода к изучению пространственной структуры пептидов в растворах сейчас продемонстрирована на большом количестве биологически важных пептидов. Итоги работы были доложены на многих международных конференциях, суммированы в обзорах и монографии «Мембрано-активные комплексоны», Ю. А. Овчинников и В. Т. Иванов были удостоены Ленинской премии (1978 г.).

Интерес к пептидам, в том числе и пептидам, обеспечивающим ионный транспорт, Ю. А. Овчинников сохранял на протяжении всей своей жизни. Примером может служить одна из его последних публикаций, посвященная структуре каналообразующего пептида — антибиотика грамицидина А. Но постепенно основное место в научной деятельности Ю. А. Овчинникова начинают занимать белковые вещества — основные рабочие тела любой живой системы. Ю. А. Овчинников много сил отдавал работам по определению их химической структуры. Вначале (середина 1960-х — начало 1970-х годов) это были работы по развитию интересных, но получивших лишь ограниченное распространение масс-спектрометрических методов определения аминокислотных последовательностей пептидов.

1971—1979: Была выполнена серия работ по первичной структуре аспартатаминотрансферазы свиньи, токсинов яда кобры, пчёл и скорпиона. В результате проведенных исследований более 20 структур было добавлено к международным банкам данных и атласам белковых структур. Для каждого из названных объектов установление первичной структуры было необходимым условием для более глубокого структурно-функционального анализа, продолженного вместе с коллегами, по инициативе которых часто начинались многие из перечисленных работ. Успех последних означал, что наконец-то на карте мировой белковой химии в пределах нашей страны появился первоклассный центр, способный решать самые сложные структурные задачи. Воодушевленные достигнутыми успехами Ю. А. Овчинников и руководимый им коллектив взялись в середине 70-х годов за определение первичной структуры ДНК-зависимой РНК-полимеразы кишечной палочки — ключевого фермента транскрипции, центрального объекта молекулярно-биологических исследований во многих лабораториях мира. Даже для такого сильного коллектива РНК-полимераза, построенная из нескольких субъединиц, в том числе двух громадных b и b’-субъединиц (каждая длиной более 1300 аминокислотных остатков), казалась вначале объектом непомерной сложности. Стало ясно, что работа с b и b’-субъединицами только методами белковой химии грозила затянуться на многие годы. Было принято смелое решение использовать для этой цели методы генетической инженерии и проводить анализ последовательности генов, кодирующих субъединицы. В те годы в стране подобных работ практически не велось, да и за рубежом такой подход только начинал развиваться.

Определение структуры РНК-полимеразы заложило фундамент для детального изучения механизма действия фермента, многочисленных генетических и биохимических исследований. Значительная часть их также проводилась под руководством Ю. А. Овчинникова. Так, были разработаны оригинальные методы аффинного мечения фермента, которые продемонстрировали наличие центра связывания с инициирующим субстратом в β-субъединице и взаимодействие матрицы с двумя большими субъединицами. Был прослежен «коридор» движения синтезируемой РНК внутри фермента и определены положения аминокислотных замен, приводящих к устойчивости РНК-полимеразы, к антибиотикам рифамицину и стрептолидигину. Авторами были изучены также детали взаимодействия РНК-полимеразы с промоторами. Присуждение работе Государственной премии СССР в 1982 г. явилось заслуженным признанием вклада Ю. А. Овчинникова и руководимого им коллектива (член-корреспондент АН СССР Е. Д. Свердлов, доктор химических наук В. М. Липкин и др.) в мировую науку.

1978—1988: В конце 1970-х годов Ю. А. Овчинников одним из первых в нашей стране оценил возможности генетической инженерии для получения практически важных белков и открывающиеся перспективы для развития биотехнологии. Объединив несколько групп энтузиастов, возглавил в Институте работы по совершенствованию методов химического синтеза и направленного мутагенеза ДНК, по созданию микроорганизмов, продуцирующих несвойственные им пептиды и белки. В итоге были созданы штаммы-продуценты опиоидного нейропептида лейцин-энкефалина (1979 г.), противовирусного и противоопухолевого белка интерферона-α2 человека (1981 г.) и предшественника инсулина человека — проинсулина (1983 г.). Интерферон-α2 явился первым продуктом отечественной генноинженерной биотехнологии, дошедшим до стадии промышленного производства и пробившим дорогу в клиники страны. Неоценимую роль при этом сыграли не только необычайная творческая активность Ю. А. Овчинникова как ученого, но и его выдающиеся качества организатора, бесспорного лидера отечественных физико-химической биологии и биотехнологии.

1975—1988: В середине 1970-х годов Ю. А. Овчинников, Н. Г. Абдулаев и их сотрудники приступили к систематическому изучению молекулярных основ фоторецепции. В жесткой конкуренции с лабораторией лауреата Нобелевской премии Г. Кораны (США) за короткий срок была установлена аминокислотная последовательность бактериородопсина, что явилось первым примером расшифровки химической структуры мембранного белка (1978 г.). Затем последовал новый успех — расшифрована структура родопсина из сетчатки глаза быка (1981 г.). Используя самые разнообразные подходы, включая химическую модификацию, ферментативные обработки, а также иммунохимические методы, Ю. А. Овчинников и его сотрудники показали, что оба родопсина организованы в мембране согласно одному и тому же принципу — в виде семи протяженных белковых сегментов, пронизывающих толщу мембраны и соединенных между собой на обеих поверхностях мембраны короткими пептидными перетяжками. Обнаружилась четкая тенденция аминокислот с заряженными группировками располагаться вблизи тех участков белка, которые выступают на поверхность мембраны. Вероятно, это служит одним из факторов, обеспечивающих стабильность белка в мембране. Интересно и то, что, несмотря на функциональные различия, родопсины содержат светочувствительную антенну — ретиналь на аналогичных участках белковой цепи, т. е. на седьмом внутримембранном сегменте и на достаточном расстоянии от поверхностей мембраны. Работы по определению первичной структуры бактериородопсина и родопсина и выяснению их топографии в мембране стали основой для постановки целого ряда экспериментов, направленных на изучение взаимосвязи структуры и функции этих белков.

В середине 1980-х годов Ю. А. Овчинниковым, В. М. Липкиным и их сотрудниками были развернуты исследования других белков системы передачи и усиления зрительного каскада — трансдуцина и фосфодиэстеразы циклического GМР. С помощью методов белковой химии в 1985 г. были определены первичные структуры гамма- и α-субъединиц трансдуцина из палочек сетчатки глаза быка. Было показано, что характерная особенность гамма-субъединицы — присутствие в соседних положениях двух остатков цистеина, связанных дисульфидной связью.

При исследовании первичной структуры субъединиц фосфодиэстеразы был вновь (как и для РНК-полимеразы) использован совместный анализ аминокислотной последовательности белка и нуклеотидной последовательности соответствующей кДНК. Было установлено, что каталитические субъединицы фосфодиэстеразы (α и β) имеют значительную гомологию в первичной структуре (70%), а также была найдена область активного центра белка, которая по первичной структуре гомологична другим фосфодиэстеразам циклических нуклеотидов. С помощью набора химических и иммунологических методов в γ-субъединице фосфодиэстеразы, являющейся внутренним ингибитором фермента, были локализованы центры взаимодействия с трансдуцином и каталитическими субъедипицами фосфодиэстеразы.

1978—1988: Последний цикл работ Ю. А. Овчинникова — исследование самой распространенной в животном мире системы активного транспорта ионов — Nа++-транспортирующей аденозинтрифосфатазы и родственных ей белков. Исследование структурных основ функционирования Nа++-АТРазы были начаты в ИБХ по инициативе Ю. А. Овчинникова в конце 1970-х годов. Результаты первых этапов этой работы внесли существенный вклад в выявление таких характерных особенностей строения фермента, как, например, асимметрия пространственного расположения обеих субъединиц в мембране и олигомерная организация функционально активного комплекса. Электронно-микроскопическое исследование двумерных кристаллов фермента и его β-субъединицы привело к расшифровке их пространственных структур с разрешением 20 ангстрем. В 1985—1986 гг. под руководством Ю. А. Овчинникова были завершены комплексные исследования нуклеотидных последовательностей генов субъединиц и аминокислотных последовательностей их полипептидных цепей, в результате которых была установлена полная первичная структура Nа++-АТРазы из почек свиньи.

Совокупность полученных экспериментальных данных послужила основой первой детальной модели пространственного строения Nа+. К+-АТРазы. Достоверность предложенной модели в дальнейшем была подтверждена иммунохимическими методами. С помощью аффинной модификации аналогом АТР удалось идентифицировать неизвестный ранее компонент каталитического центра и получить экспериментальные подтверждения динамических изменений его в процессе функционирования фермента. Итоги анализа химической структуры и пространственной организации Nа++-АТРазы позволили перевести изучение механизма этого ионного насоса на качественно новый уровень и обеспечили основу для успешно развивающихся в настоящее время широких молекулярно-генетических исследований систем активного транспорта ионов в клетках человека.

Монографии

  1. Ю. А. Овчинников, В. Т. Иванов, А. М. Шкроб. Мембрано-активные комплексоны. М.: Наука, 1974.
  2. Ю. А. Овчинников, А. Н. Шамин. Строение и функции белков. Из серии Библиотечка детской энциклопедии: учёные — школьнику. М.: «Педагогика», 1983.
  3. Ю. А. Овчинников. Биоорганическая химия. М.: Просвещение, 1987.

Членство в научных обществах

1971—1988: член Комитета по Ленинским и Государственным премиям СССР в области науки и техники при Совете Министров СССР;

1971—1988: член Бюро Отделения биохимии, биофизики и химии физиологически активных соединений АН СССР;

1971—1988: член консультативного совета международной организации по поддержке медицинских исследований «CIBA Foundation»;

1972—1988: председатель Научного совета по комплексной проблеме «Биологические мембраны и использование принципов их функционирования в практике» АН СССР;

1972—1988: член бюро Национального комитета советских химиков;

1974—1988: председатель Межведомственного научно-технического совета по проблемам физико-химической биологии и биотехнологии при ГКНТ и Президиуме АН СССР;

1975—1988: член президиума Высшей аттестационной комиссии при Совете Министров СССР;

1977—1988: сопредседатель Европейского комитета экспертов по биоматериалам при ЮНЕСКО;

1977—1988: член Международного института физики и химии (фирма «Solvay», Бельгия);

1978: президент Международного симпозиума «Перспективы биоорганической химии и молекулярной биологии» (Москва-Ташкент);

1978—1988: член совета Международного института изучения энергетических ресурсов и экологии Королевской академии наук (Швеция);

1979—1988: председатель Центрального совета философских (методологических) семинаров при Президиуме АН СССР;

1980—1988: председатель Объединённого информационно-библиотечного совета АН СССР;

1981—1988: заместитель председателя Межведомственного научного света по фундаментальным проблемам медицины АН СССР и АМН СССР (с 1987 г. Научно-методический совет по проблемам медицины АН СССР);

1982—1988: член Государственного агропромышленного комитета СССР;

1982—1988: член Постоянного комитета по структуре и статусу международного совета научных союзов (ICSU);

1984: президент XVI конференции ФЕБО (Москва);

1984: президент Международного симпозиума «Перспективы биоорганической химии и молекулярной биологии» (Москва-Алма-Ата);

1984—1986: президент Федерации европейских биохимических обществ (ФЕБО; FEBS);

1984—1988: заместитель председателя Межведомственного совета по научным основам агропромышленного комплекса при Президиуме АН СССР;

1985—1988: Генеральный директор Межотраслевого научно-технического комплекса «Биоген»;

1985—1988: Научный руководитель направления «Ускоренное развитие биотехнологии» Комплексной программы научно-технического прогресса стран-членов Совета экономической взаимопомощи (СЭВ) до 2000 г;

1986—1988: член Совета по комплексному изучению человека АН СССР;

Почетное членство

1968: избран членом-корреспондентом Академии наук СССР;

1970: избран действительным членом Академии наук СССР;

1973: избран иностранным членом Германской академии естествоиспытателей «Leopoldina» (ГДР);

1975: избран почётным членом Японского биохимического общества;

1976: избран почётным иностранным членом Академии наук ГДР;

1977: избран почётным иностранным членом Болгарской академии наук;

1977: избран почётным доктором Гданьского университета (Польша);

1977: избран почётным доктором Парижского университета Пьера и Марии Кюри (Сорбонна, Франция);

1977: избран почётным членом Американского философского общества;

1979: избран почётным членом Биохимического общества ГДР;

1980: избран членом Европейской академии наук, искусств и литературы (Франция);

1980: избран почётным иностранным членом Чехословацкой академии наук;

1981: избран почётным членом Индийской национальной академии наук;

1981: избран почётным доктором Софийского университета (Болгария);

1982: избран почётным членом Сербского химического общества (Югославия);

1982: избран почётным доктором Университета г. Гранада (Испания);

1983: избран почётным иностранным членом Академии наук Венгрии;

1983: избран почётным членом Королевской академии точных, физических и естественных наук (Испания);

1983: избран почётным доктором перуанских университетов «Рикардо Палма» и «Сан Маркос»;

1985: избран действительным членом ВАСХНИЛ (ныне — РАСХН);

1985: избран почётным иностранным членом Шведской королевской академии инженерных наук;

1985: избран членом Всемирной академии наук и искусств (Швеция);

1985: избран почётным членом Барселонской академии наук и искусств (Испания);

1985: избран почётным иностранным членом Сербской академии наук и искусств (Югославия);

1985: избран почётным членом Кубинского химического общества;

1985: избран почётным доктором Иенского университета им. Ф. Шиллера (ГДР);

1986: избран почётным иностранным членом Академии сельско-хозяйственных наук ГДР.

Член редколлегий научных журналов

1970—1988: член редколлегии журнала «Вестник Академии наук СССР»;

1971—1979: член редколлегии международного журнала «FEBS Letters»;

1972—1988: член редколлегии журнала «Известия АН СССР. Серия химическая»;

1972—1988: член редколлегии международного журнала «Journal of Membrane Biology»;

1973—1988: член редколлегии журнала «Химия природных соединений»;

1973—1988: член редколлегии международного журнала «Biopolymers»;

1973—1988: член редколлегии международного сериального издания «Methods of Biochemical Analysis»;

1975—1988: главный редактор журнала «Биоорганическая химия»;

1977—1988: член редколлегии международного журнала «Tetrahedron»;

1977—1988: член редколлегии международного журнала «International Journal of Peptide and Protein Research»;

1979—1988: член редколлегии международного журнала «Journal of Biological Macromolecules»;

1979—1988: член редколлегии международного журнала «Photobiochemistry and Photobiology»;

1980—1988: член редколлегии международного журнала «Journal of Biochemical and Biophysical Methods»;

1981—1988: член редколлегии журнала «Наука в СССР»;

1981—1988: член редколлегии международного журнала «Folia Biologia»;

1982—1988: член редколлегии международного журнала «Experientia»;

1984—1988: член редколлегии международного журнала «BBA. Reviews on Biomembranes».

В память о Ю.А. Овчинникове

bust_tn.jpg tablet_tn.jpg"

Памятники Ю.А. Овчинникову

В 1992 году ИБХ им. М. М. Шемякина было присвоено имя второго директора Юрия Анатольевича Овчинникова.

Перед центральным входом в ИБХ РАН была установлена мемориальная доска, а во внутреннем дворике здания Филиала ИБХ в г. Пущино Московской области — бюст Ю. А. Овчинникова.

В 1988 г. в ИБХ РАН был открыт музей «Мемориальный кабинет Ю. А. Овчинникова». Начиная с 1992 г., в ИБХ РАН один раз в два-три года проходят чтения памяти академика Ю. А. Овчинникова.

В городе Красноярске имя Ю. А. Овчинникова носит средняя общеобразовательная школа № 10, которую в 1952 г. окончил Юрий Анатольевич с золотой медалью.

В 1994 году Президиум РАН учредил премию и золотую медаль имени Ю. А. Овчинникова за выдающиеся работы в области физико-химической биологии и биотехнологии.

В 2004 г. Общероссийской общественной организации «Общество биотехнологов России» было присвоено имя академика Ю. А. Овчинникова.

Биографическая литература

  1. Юрий Анатольевич Овчинников. Жизнь и научная деятельность. // М., Наука, 1991. —  255с.
  2. Овчинников Юрий Анатольевич. Биобиблиография ученых СССР. // М., Наука, 1991. —  153с.
  3. Иванов В. Т. Очерк научной деятельности академика Ю. А. Овчинникова (1934—1988). // Овчинников Ю. А. Избранные труды. Химия жизни. —  М., 1990. — С.5—15.
  4. Овчинникова Т. В. «Наукою призванный: творец и организатор. Юрий Анатольевич Овчинников (1934—1988)». МГУ им. М. В. Ломоносова. Судьбы творцов российской науки.// УРСС.-М., 2002.- С. 196—205.
  5. Овчинников Юрий Анатольевич. // Биологи. Биогр. спр. — Киев. — 1984. —  С. 464—465.

Избранные публикации

  1. Ovchinnikov Yu.A., Abdulaev N.G., Zolotarev A.S., Artamonov I.D., Bespalov I.A., Dergachev A.E., Tsuda M. (1988). Octopus rhodopsin. Amino acid sequence deduced from cDNA. FEBS Lett. 232 (1), 69–72 [+]

    The primary structure of rhodopsin from the octopus Paroctopus defleini has been determined by parallel analysis of the protein and corresponding cDNA. The amino acid sequence is most similar to the recently cloned Drosophila opsins. Similarities to bovine and human opsins are also evident. The transmembrane topology of octopus rhodopsin is discussed.

    ID:3
  2. Arseniev A.S., Bystrov V.F., Lomize A.L., Ovchinnikov Yu.A. (1985). 1H-NMR study of gramicidin A transmembrane ion channel. Head-to-head right-handed, single-stranded helices. FEBS Lett. 186 (2), 168–174 [+]

    The structure of [Val1] gramicidin A incorporated into sodium dodecyl-d25 sulphate micelles has been studied by two-dimensional proton NMR spectroscopy. Analysis of nuclear Overhauser effects, spin-spin couplings and solvent accessibility of NH groups show that the conformation of the Na+ complex of gramicidin A in detergent micelles, which in many ways mimic the phospholipid bilayer of biomembranes, is an N-terminal to N-terminal (head-to-head) dimer Image formed by two right-handed, single-stranded β6.3 helices with 6.3 residues per turn, differing from Urry's structure by handedness of the helices.

    ID:144
  3. Ovchinnikov Yu.A., Lipkin V.M., Shuvaeva T.M., Bogachuk A.P., Shemyakin V.V. (1985). Complete amino acid sequence of gamma-subunit of the GTP-binding protein from cattle retina. FEBS Lett. 179 (1), 107–10 [+]

    The complete amino acid sequence of the gamma-subunit of the GTP-binding protein from cattle retina has been established. The polypeptide chain of the gamma-subunit consists of 69 amino acid residues and contains the unusual sequence Cys35-Cys36. The Mr of the gamma-subunit is 8008.7.

    ID:55
  4. Ovchinnikov Yu.A., Bystrov V.F., Ivanov V.T. (1984). NMR solution conformation of gramicidin A double helix. FEBS Lett. 165 (1), 51–56 [+]

    The conformation of species 3 of Val-gramicidin A in dioxane has been determined by two-dimensional NMR spectroscopy. It is presented by the left handed up arrow, down arrowππ5.6LD double helix, a suitable model of an ion permeable pore across the membrane matrix.

    ID:143
  5. Овчинников Ю.А., Ефимов В.А., Чахмачёва О.В., Зайцева Е.М., Арсенян С.Г., Новохатский А.С., Аспетов Р.Д., Кузнецов В.П. (1983). Химико-ферментативный синтез и клонирование гена проинсулина человека. Докл. АН СССР. 18 (1), 48–49 ID:148
  6. Ovchinnikov Yu.A., Monastyrskaya G.S., Gubanov V.V., Guryev S.O., Salomatina I.S., Shuvaeva T.M., Lipkin V.M., Sverdlov E.D. (1982). The primary structure of E. coli RNA polymerase, Nucleotide sequence of the rpoC gene and amino acid sequence of the beta'-subunit. Nucleic Acids Res. 10 (13), 4035–44 [+]

    The primary structure of the E. coli rpoC gene (5321 base pairs) coding the beta'-subunit of RNA polymerase as well as its adjacent segment have been determined. The structure analysis of the peptides obtained by cleavage of the protein with cyanogen bromide and trypsin has confirmed the amino acid sequence of the beta'-subunit deduced from the nucleotide sequence analysis. The beta'-subunit of E. coli RNA polymerase contains 1407 amino acid residues. Its translation is initiated by codon GUG and terminated by codon TAA. It has been detected that the sequence following the terminating codon is strikingly homologous to known sequences of rho-independent terminators.

    ID:54
  7. Ovchinnikov Yu.A., Abdulaev N.G., Feigina M.Y.u., Kiselev A.V., Lobanov N.A. (1979). The structural basis of the functioning of bacteriorhodopsin: an overview. FEBS Lett. 100 (2), 219–224 [+]

    The present paper is a summing up of our studies, begun in 1976, that have resulted in the complete structural elucidation of bacteriorhodopsin, the first of the true membrane proteins for which this has been successfully accomplished. The results have opened wide perspectives for further work on the mode of action of this membrane-located proton pump and the approach can be of help in the studies of other membrane proteins.

    ID:151
  8. Bystrov V.F., Gavrilov Yu.D., Ivanov V.T., Ovchinnikov Yu.A. (1977). Refinement of the solution conformation of valinomycin with the aid of coupling constants from thr 13C-nuclear-magnetic-resonance spectra. Eur. J. Biochem. 78 (1), 63–82 [+]

    he C'= O and Cα signals in the 13C nuclear magnetic resonance (NMR) spectra of valinomycin have been assigned and the vicinal 1H…13C coupling constants have been determined by double and triple heteronuclear resonance. In conjunction with the vicinal H-NCα-H and H-CαCβ-H proton-proton constants, the results led to unequivocal determination of the torsion angles φ and of the population distribution of the Cα-Cβ rotational states. The Φ torsion angles for the hydroxy acid residues were estimated from the vicinal 1H-CαC'-15N constants. The combined data permitted refinement of the conformational states of valinomycin in different solvents. For the KS+ complex of valinomycin the observed couplings are in complete accord with the conformations we had earlier proposed for solutions and that had also been established by X-ray analysis. In the 13C spectra of the valinomycin-Tl+ complex 13C…203,205Tl+ spin-spin couplings were observed for the l and d-valine carbonyls, unequivocal proof of the donor-acceptor interaction with the cation. In media of weak polarity (cyclohexane, chloroform) the conformation of the valinomycin molecule is similar to that of the K+ complex. In such a 'bracelet' structure formed by six fused β-turns of type II and II', the amino acid carbonyls are axial with certain inclination towards the symmetry axis. On formation of a 1:1 complex with a cation the carbonyl orientation changes, now bending towards the center of the molecular cavity. In the 'propeller' conformation, predominant in solvents of medium polarity (for instance CCl4/(C2H3)2SO, 3/1) the three β-turns are of type II. The 1H and 13C chemical shifts are interpreted in terms of conformational changes in the valinomycin molecule, intermolecular and intramolecular hydrogen bonds and interaction with the metal cation.

    ID:139
  9. Овчинников Ю.А., Липкин В.М., Модянов Н.Н., Чертов О.Ю., Смирнов Ю.В., Хохряков В.С., Шуваева Т.М. (1977). ДНК-зависимая РНК-полимераза E.coli. Полная аминокислотная последовательность альфа-субъединицы. Биоорг. хим. 3 (1), 283–286 ID:147
  10. Ovchinnikov Yu.A., Lipkin V.M., Modyanov N.N., Chertov O.Y., Smirnov Y.V. (1977). Primary structure of alpha-subunit of DNA-dependent RNA polymerase from Escherichia coli. FEBS Lett. 76 (1), 108–11 [+]

    Transcription of genetic information in bacterial cells is mediated by DNA-dependent RNA polymerase (ribonucleoside-triphosphate:RNA nucleotidyltransferase, EC 2.7.7.6) [ 11. The enzyme from E. coli
    (mol. wt 500 000) has been shown to possess a complex structure [2] consisting of two large subunits, /?
    and 0’ (mol. wt 155 000 and 16.5 000, respectively), two a-subunits (mol. wt 40 000) and initiation factor,
    u (mol. wt 90 000). Its structural complexity is paralleled by the multistep nature of the transcription
    process. Only limited information on the role of the individual subunits in the functioning of RNA polymerase
    is available, owing in part to our lack of knowledge of its primary and spatial structure. We have, therefore,
    undertaken an investigation into the primary structure of DNA-dependent RNA polymerase from
    E. coli B. In the study reported here we have determined the complete amino acid sequence of the RNA poly
    merase a-subunit (see [3] ) using a variety of degradation methods and i4C-enriched amino acid residues
    for facilitating detection and isolation of the fragments. The polypeptide chain of the o-subunit has mol. w
    36 512 and consists of 329 amino acid residues. In a comparative study of the peptide compositions of
    various bacterial polymerase a-subunits it has been shown by peptide mapping that they are evolutionarily
    conservative proteins [4].

    ID:53
  11. Ovchinnikov Y.A., Ivanov V.T., Evstratov A.V., Sumskaya L.V., Melnik E.I., Chumburidze T.S., Portnova S.L., Balashova T.A. (1973). Sandwich complexes as a functional form of the enniatin ionophores. FEBS Lett. 36 (1), 65–71 [+]

    The ability of the enniatin cyclodepsipeptides (CDP) (fig. 1) to form complexes with alkali metal ions (M+) and induce ionic permeability in artificial and biological membranes has been described in a number of papers [ 1,2]. The complexes were found to be equimolar in both solutions and in the crystalline state; by analogy with valinomycin and the nactins the role of the M+ carriers across the membrane was ascribed to them [3,49. In the present paper evidence is produced showing that an important part in the functioning of this group of ionophores is played by complexes with 2: 1 and 3:2 macrocycle:cation ratios.
     

    ID:141
  12. Ovchinnikov Yu.A., Egorov C.A., Aldanova N.A., Feigina M.Y., Lipkin V.M., Abdulaev N.G., Grishin E.V., Kiselev A.P., Modyanov N.N., Braunstein A.E., Polyanovsky O.L., Nosikov V.V. (1973). The complete amino acid sequence of cytoplasmic aspartate aminotransferase from pig heart. FEBS Lett. 29 (1), 31–34 [+]

    Aspartate aminotransferase (L-aspartate: 2-oxo-glutarate aminotransferase, EC 2.6.1.1) is one of the principal pyridoxal-P-containing enzymes that catalyse the transamination reactions [3] representing key steps
    at the intersection between the metabolic pathways of amino acids and dicarboxylic acids.
    Although the catalytic mechanism of aspartate aminotransferase has been investigated at the level of substrate-coenzyme models [4], its elucidation in detail requires knowledge of the enzyme’s structure, considering, in particular, that the very high rates of the enzymic process are determined by the structural peculiarities of the specific protein(apoenzyme) of the aspartate aminotransferase. Accordingly, we embarked
    on the task of elucidating the amino acid sequence of this enzyme. In the present paper the concluding stage
    of the work is reported*. The object chosen for study was the aspartate aminotransferase
    of the cytosol of pig heart; the enzyme, which is different from the mitochondrial isozyme
    [5,6] was prepared by a previously reported procedure [7]. The enzyme is a complex dimeric protein of
    high molecular weight; each of the associated subunits consists of a single polypeptide chain and has no disulfide bridges. Indirect evidence (amino acid composition, analysis of N-terminal residues, and peptide maps) testified to the identity of the two subunits [8].

    ID:52
  13. Bystrov V.F., Ivanov V.T., Portnova S.L., Balashova T.A., Ovchinnikov Yu.A. (1973). Refinement of the angular dependence of the peptide vicinal NH-CaH coupling constant. Tetrahedron 29 (6), 873–877 [+]

    The refined dependence of the peptide NHCαH vicinal coupling constant on the dihedral angle θ have been derived on the basis of the accumulated experimental data. The mean permissible values (in Hz) are approximated by 3JNHCH = 9·4 cos2 θ - 1·1 cos θ + 0·4 An analogous relationship for the sum of two vicinal NH-CαH2 coupling constants in the glycyl residue have been calculated from the above dependence. Measurements on N-methylacetamide in various solvents and in the presence of an alkali salt showed the vicinal constant NH-CH to vary by not more than ± 3%. Some of the other proposed 3JNHCH(θ) dependencies give too low values for the cis-oriented NH and CαH bonds. This may be due to the fact that in these correlations the data for compounds with cis-amide bonds have been used for 0° - θ - 90° region of the dependence.

    ID:1044
  14. Ivanov V.T., Shemyakin M.M., Ovchinnikov Yu.A. (1969). Topochemische Untersuchungen an Peptidsystemen. Angew. Chemie 14, 523–529 [+]

    Синтезированы аналоги природных пептидов для топохимических исследований, которые показали, в какой степени биологически активная пептидная система должна быть стереоэлектронно комплементарна соответствующему рецептору. Для депсипептидных антибиотиков и их топохимических аналогов показана пригодность такого подхода с целью создания физико-химических основ изучения биологических мембран. Топохимические принципы могут быть применены также к исследованию специфических конкурентных ингибиторов протеолитических ферментов.

    ID:168
  15. Ovchinnikov Yu.A., Shemyakin M.M., Ivanov V.T., Antonov V.K., Vinogradova E.I., Shkrob A.M., Malenkov G.G., Evstratov A.V., Laine I.A., Melnik E.I., Ryabova I.D. (1969). Cyclodepsipeptides as chemical tool for studying ionic transport through membranes. J. Membr. Biol. 1, 402–403 [+]

    Изучены химия валиномицина, энниатинов и родственных мембраноактивных депсипептидных антибиотиков, осуществляющих проникновение ионов щелочных металлов через биологические мембраны, корреляция их антимикробной активности и катион-связывающей способности и конформационные свойства депсипептидов, определяющие связывание их с катионами и мембранную активность. Предполагается, что принципы конформационно-зависимых ион-дипольных взаимодействий могут составлять основу функционирования систем, осущетсвляющих ионную проводимость биологических мембран.

    ID:142
  16. Овчинников Ю.А. (1968). Связь между структурой и биологической функцией в пептидных системах (новый подход к изучении проблемы). Вестн. АН СССР 7, 43–50 ID:140
  17. Shemyakin M.M., Ovchinnikov Yu.A., Kiryushkin A.A., Vinogradova E.I., Miroshnikov A.I., Alakhov Yu.B., Lipkin V.M., Shvetsov Yu.B., Wulfson N.S., Rosinov B.V., Bochkarev V.N., Burikov V.M. (1966). Mass spectrometric determination of the amino-acid sequence of peptides. Nature 211 (5047), 361–6 [+]

    Разработан новый метод определения аминокислотной последовательности в полипептидах с помощью масс-спектров эфиров их ацильных производных. Метод основан на анализе аминокислотного типа фрагментации пептидов с последовательным отщеплением остатков аминокислот и локализацией положительного заряда на фрагментах, несущих N-ацильную группу. Выяснены границы применимости метода и особенности, вносимые отдельными аминокислотными остатками в суммарную картину масс-спектра.

    ID:167
  18. Ovchinnikov Yu.A., Shemyakin M.M., Kiryushkin A.A., Kozhevnikova I.V. (1965). Synthesis of peptides in solution on polymeric support: 1. Synthesis of glycylglycyl-L-leucylglycine. Tetrahedron Lett. 27, 2323–2327 ID:138
  19. Ovchinnikov Yu.A., Gerlach H., Prelog V. (1964). Cycloenantiomerie und Cyclodiastereomeria: 2. Über cycloenantiomere cyclo-Hexaalanyle und ein cycloenantiomeres cyclo-Diglycyl-tetraalanyl. Helv. chim. Acta. 47 (8), 2294–2302 ID:137
  20. Овчинников Ю.А., Арбузов Ю.А., Берлин Ю.А., Волков Ю.П., Колосов М.Н., Се Ю., Тао Ч., Шемякин М.М. (1961). Исследование путей синтеза тетрациклинов. Антибиотики 7, 585–594 ID:136