Вольпина Ольга Марковна

Личная информация

Вольпина Ольга Марковна работает в Институте с 1972 г., в 1981 г. защитила кандидатскую диссертацию по теме «Синтетические исследования α-бунгаротоксина. Синтез защищенного 74-членного полипептида с аминокислотной паоследовательностью α-бунгаротоксина и удаление защитных групп». В 1993 г. Вольпиной О. М. была защищена докторская диссертация по теме «Теоретические и практические подходы к созданию искусственной противоящурной вакцины на основе синтетических пептидов». С 1990 г. Вольпина О. М. возглавляет группу Синтетических вакцин, впоследствии преображенную в лабораторию Синтетических вакцин. В 2005 г. Вольпиной О. М. было присвоено звание профессора. Под руководством Вольпиной О. М. защищено 7 кандидатских диссертационных работ. Вольпина О. М. является автором более 50 публикаций в реферируемых журналах.

Образование

Период обученияСтрана, городУчебное заведениеДополнительная информация
1967–1972 Россия, Москва Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова (МГУ), химический факультет Диплом химика
1981 Россия, Москва Институт биоорганической химии имени М.М. Шемякина АН СССР (ИБХ) Диплом кандидата химических наук
1993 Россия, Москва нститут биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН (ИБХ) Диплом доктора химических наук

Научные интересы

Синтез пептидов, полный синтез полипептида с аминокислотной последовательностью α-бунгаротоксина, изучение механизмов антибактериального, противовирусного и противопептидного иммунного ответа, моделирование противовирусного и антибактериального иммунного ответа с помощью синтетических пептидов (вирусы ящура, клещевого энцефалита, бактерия Neisseria meningitides), создание противовирусных и антибактериальных пептидных вакцин, синтетические иммуноактивные фрагменты эндогенных белков (нуклеофозмин, сурвивин, прион, α-7 субъединица ацетилхолинового рецептора) и их применение для иммунодиагностики онкологических и иммунотерапии нейродегенеративных болезней.

Избранные публикации

  1. Volpina O.M., Samokhin A.N., Koroev D.O., Nesterova I.V., Volkova T.D., Medvinskaya N.I., Nekrasov P.V., Tatarnikova O.G., Kamynina A.V., Balasanyants S.M., Voronina T.A., Kulikov A.M., Bobkova N.V. (2018). Synthetic fragment of receptor for advanced glycation end products prevents memory loss and protects brain neurons in olfactory bulbectomized mice. JAD 61 (3), [+]

    Activation of receptor for advanced glycation end products (RAGE) plays an essential role in the development of Alzheimer’s disease (AD). It is known that the soluble isoform of the receptor binds to ligands and prevents negative effects of the receptor activation. We proposed that peptide fragments from RAGE prevent negative effects of the receptor activation during AD neurodegeneration. We have synthesized peptide fragments from surface-exposed regions of RAGE. Peptides were intranasally administrated into olfactory bulbectomized (OBX) mice, which developed some characteristics similar to AD neurodegeneration. We have found that only insertion of fragment (60-76) prevents the memory of OBX mice. Immunization of OBX mice with peptides showed that again only (60-76) peptide protected the memory of animals. Both intranasal insertion and immunization decreased the amyloid-β (Aβ) level in the brain. Activity of shortened fragments of (60-76) peptide was tested and showed only the (60-70) peptide is responsible for manifestation of activity. Intranasal administration of (60-76) peptide shows most protective effect on morpho-functional characteristics of neurons in the cortex and hippocampal areas. Using Flu-(60-76) peptide, we revealed its penetration in the brain of OBX mice as well as colocalization of Flu-labeled peptide with Aβ in the brain regions in transgenic mice. Flu-(60-76) peptide complex with trimer of Aβ was detected by SDS-PAGE. These data indicate that Aβ can be one of the molecular target of (60-70) peptide. These findings provide a new peptide molecule for design of anti-AD drug and for investigation of RAGE activation ways in progression of AD neurodegeneration.

    ID:1949
  2. Gavrilova S.I., Volpina O.M., Kolykhalov I.V., Fedorova Y.B., Selezneva N.D., Ponomareva E.V., Koroev D.O., Kamynina A.V. (2017). [Therapeutic monitoring and prediction of the efficacy of neurotrophic treatment in patients with amnestic type of mild cognitive impairment]. Zh Nevrol Psikhiatr Im S S Korsakova 117 (8), 27–38 [+]

    To perform therapeutic monitoring and prediction of the neurotrophic therapy efficacy in patients with amnestic type of mild cognitive impairment (aMCI) in a model of course cerebrolysin therapy.

    ID:1945
  3. Koroev D.O., Volpina O.M., Volkova T.D., Kamynina A.V., Filatova M.P., Balasanyants S.M., Samokhin A.N., Bobkova N.V. (2017). A synthetic fragment 60–70 of the receptor for advanced glycation end products exhibits a therapeutic effect in an animal model of Alzheimer’s disease. Russ. J. Bioorgan. Chem. 43 (42), 150–154 [+]

    Six synthetic peptides overlapping a fragment 60-76 of the receptor for advanced glycation end products (RAGE) were studied on a protective effect on spatial memory of animals in the experimental model of Alzheimer's disease. It was shown that only a peptide corresponding to the fragment 60-70 of RAGE exhibits a therapeutic activity. Intranasal administration of this peptide into bulbectomized mice, which develop neurodegenerative features of the Alzheimer type, completely protects animal memory. Thus, it was found that the N-terminal region (60-70) within the peptide sequence 60-76 of RAGE is responsible for the revealed protective effect. The synthetic peptide RAGE-(60-70) could be the basis for the development of a new drug for the treatment of Alzheimer's disease.

    ID:1948
  4. Kolarova M., Ricny J., Bartos A., Volpina O.M., Koroev O.D., Ripova D., Kamynina A.V. (2016). Naturally occurring Antibodies against Synthetic Fragment of Neurotrophin Receptor P75 in Sera of Cognitively Impaired Patients. SOJ Immunol 4 (2), 1–4 [+]

    Aims:Alzheimer's disease is characterized by extracellular inclusions of beta-amyloid peptide. This peptide interacts with neuronal receptors in the human brain such as neurotrophin receptor P75 and neuronal acetylcholine receptor (nAChR) α7-type and pulls them down into plaques. Degraded receptors may introduce new antigenic epitopes to be recognized by specific antibodies in AD patients. The aim of the present work was to estimate the levels of the naturally occurring antibodies against two peptides derived from neuronal receptors –P75 and α7-type nAChR in sera of patients with different cognitive impairment.

    Methods: We have used short fragments from the extracellular part of each receptor that participates in the interaction with betaamyloid peptide, and measured levels of antibodies against them in the serum of different groups of patients (n = 74) by ELISA.

    Results and Conclusion: We found antibodies against the fragment of P75 receptor only. These levels tend to be higher in patients with mild cognitive impairment. This study provides findings suggesting the immunologic response to neurotrophin receptor P75 in cognitively impaired subjects.

    ID:1950
  5. Bobkova N., Vorobyov V., Medvinskaya N., Nesterova I., Tatarnikova O., Nekrasov P., Samokhin A., Deev A., Sengpiel F., Koroev D., Volpina O. (2016). Immunization Against Specific Fragments of Neurotrophin p75 Receptor Protects Forebrain Cholinergic Neurons in the Olfactory Bulbectomized Mice. J. Alzheimers Dis. 53 (1), 289–301 [+]

    Alzheimer's disease (AD) is characterized by progressive cognitive impairment associated with marked cholinergic neuron loss and amyloid-β (Aβ) peptide accumulation in the brain. The cytotoxicity in AD is mediated, at least in part, by Aβ binding with the extracellular domain of the p75 neurotrophin receptor (p75NTR), localized predominantly in the membranes of acetylcholine-producing neurons in the basal forebrain. Hypothesizing that an open unstructured loop of p75NTR might be the effective site for Aβ binding, we have immunized both olfactory bulbectomized (OBX) and sham-operated (SO) mice (n = 82 and 49, respectively) with synthetic peptides, structurally similar to different parts of the loops, aiming to block them by specific antibodies. OBX-mice have been shown in previous studies, and confirmed in the present one, to be characterized by typical behavioral, morphological, and biochemical AD hallmarks, including cholinergic deficits in forebrain neurons. Immunization of OBX- or SO-mice with KLH conjugated fragments of p75NTR induced high titers of specific serum antibodies for each of nine chosen fragments. However, maximal protective effects on spatial memory, evaluated in a Morris water maze, and on activity of choline acetyltransferase in forebrain neurons, detected by immunoreactivity to specific antibodies, were revealed only for peptides with amino acid residue sequences of 155-164 and 167-176. We conclude that the approach based on immunological blockade of specific p75NTR sites, linked with the cytotoxicity, is a useful and effective tool for study of AD-associated mechanisms and for development of highly selective therapy of cholinergic malfunctioning in AD patients.

    ID:1946
  6. Вольпина О.М., Воробьев В.В. 2, Медвинская Н.И. 2, Нестерова И.В. 2, Самохин А.Н. 2, Короев Д.О., Бобкова Н.В. 2 (2016). Иммунологический подход к структурно-функциональному картированию мембранных рецепторов. Biol Membrany 33 (5), 335–343 [+]

    С целью исследования структурно-функциональной специфичности различных участков внеклеточных доменов мембранных рецепторов проводили их иммунологическую блокаду и анализ изменений функционирования головного мозга в норме и патологии. Изучены эффекты иммунизации против неструктурированных участков нейротрофинового рецептора (p75 NTR), несущих сайты связывания с фактором роста нервов, бета-амилоидом и про-нейротрофином. Показано, что иммунизация мышей линии NMRI синтетическими пептидами с последовательностью аминокислотных остатков, соответствующих фрагментам р75 рецептора (86–93) и (146–153), оказывает негативное действие как на морфофункциональное состояние нейронов коры и гиппокампа, так и на пространственную память животных. Иммунизация синтетическим фрагментом р75 NTR (167–176), напротив, сопровождалась улучшением указанных характеристик. Результаты структурно-функционального картирования внеклеточного домена нейрональных мембранных рецепторов in vivo хорошо согласуются с опубликованными данными рентгеноструктурного анализа. Разработанный в данной работе иммунологический подход позволяет выявлять особенности функционирования данного рецептора в условиях развития нейродегенеративного процесса альцгеймеровского типа, что открывает перспективу для разработки эффективных иммунологических способов избирательной терапии болезни Альцгеймера.

    ID:1968
  7. Volpina O.M., Koroev D.O., Volkova T.D., Kamynina A.V., Filatova M.P., Zaporozhskayva Y.V., Samokhin A.N., Aleksandrova I.J., Bobkova N.V. (2015). [Fragment of Receptor for Advanced Glycation End Products Improves Memory State in a Model of Alzheimer's Disease]. Bioorg. Khim. 41 (6), 709–16 [+]

    A number of synthetic peptides corresponding to potentially important regions in the sequence of the four membrane proteins known as beta-amyloid cell receptors have been investigated on their ability to improve memory state in experimental model of Alzheimer's disease. Nine fragments repeating all the exposed nonstructural regions of the RAGE protein according to X-ray data, have been synthesized. The activity of these peptides and synthesized earlier immunoprotective fragments of other three proteins (acetylcholine receptor alpha7-type, prion protein and neurotrophin receptor p75) has been investigated under intranasal administration, without immune response to the peptide. Only one fragment RAGE (60-76) was shown to have a therapeutic activity improving the memory state of bulbectomized mice and leads to decreasing in the level of brain beta-amyloid.

    ID:1947
  8. Kamynina A.V., Ponomareva E.V., Koroev D.O., Volkova T.D., Kolykhalov I.V., Selezneva N.D., Gavrilova S.I., Volpina O.M. (2015). [The reduced level of antibodies to acetylcholine receptor alpha 7 fragment in the blood serum of patients with Alzheimer's disease]. Zh Nevrol Psikhiatr Im S S Korsakova 115 (12), 128–132 [+]

    Цель исследования - выявление антител к мембранным белкам нейронов мозга в сыворотке крови пациентов с болезнью Альцгеймера (БА) представляет интерес как для уточнения диагноза заболевания, так и с точки зрения оптимизации лечения. Цель исследования состояла в изучении уровня аутоантител в сыворотке крови пациентов с БА к 3 мембранным белкам - альфа 7-типа ацетилхолинового рецептора (AChR), прионному белку (РrР) и рецептору конечных продуктов гликозилирования (RAGE), а также к внутриклеточным белкам - нуклеофозмину (Nuc) и сурвивину (Sur). Материал и методы. Исследовали сыворотку крови 26 пациентов с вероятной БА и 4 здоровых (контроль). При выборе пептидов для визуализации антител были использованы экспонированные участки каждого из белков. Основным в работе был метод твердофазного иммуноферментного анализа (ИФА). Результаты и заключение. Среди выбранных белков антитела в сыворотке крови больных были обнаружены к нескольким белкам, но достоверные изменения имелись только к фрагменту ацетилхолинового рецептора AChR-(173-193). Полученные данные показывают участие ацетилхолинового рецептора альфа 7-типа и антител к нему в развитии БА. Определение уровня антител к фрагменту AChR-(173-193) может быть маркером БА и методом уточнения диагноза заболевания.

    ID:1969
  9. Бобкова Н.В. 2, Медвинская Н.И. 2, Нестерова И.В. 2, Самохин А.Н. 2, Камынина А.В., Короев Д.О., Волкова Т.Д., ЗАПОРОЖСКАЯ Я.В., Вольпина О.М. (2015). Структурно-функциональное картирование экстрацеллюлярного участка рецептора нейротрофинов р75. Biol Membrany 32 (3), 175–184 [+]

    Рецептор р75 классический мембранный рецептор с внеклеточным участком, трансмембранным доменом и внутриклеточным С-концевым участком, содержащим домен смерти. Р75 опосредует активность нейротрофических факторов и играет существенную роль в регуляции важнейших функций клетки, начиная с пролиферации, дифференцировки, синаптогенеза, нейрональной пластичности и выживаемости до инициации апоптоза. Предполагается, что р75, находясь в комплексе с рецептором Trk, усиливает позитивные эффекты нейротрофинов, однако в отсутствие Trk-рецепторов взаимодействие р75 с нейротрофинами приводит к апоптозу клеток. В последнее время интерес к рецептору p75 значительно возрос, так как была установлена его возможная роль в генезе нейродегенеративных заболеваний и, в частности, болезни Альцгеймера. При взаимодействии p75 с FO_1_1.gif -амилоидом наблюдается гибель нейронов мозга. Поиск участков в структуре белка р75, связанных с развитием патологии, важен для понимания механизмов развития болезни Альцгеймера, а также создания мишень-опосредованных средств терапии этого заболевания. В настоящей работе с использованием иммунологических подходов проведено структурно-функциональное картирование внеклеточного домена рецептора р75 в условиях развития нейродегенеративного процесса альцгеймеровского типа у ольфакторно бульбэктомированных животных. На основе данных рентгеноструктурного анализа строения молекулы р75 были выбраны девять внеклеточных участков этого рецептора, предположительно несущих сайты связывания с FO_2_1.gif -амилоидом и участвующих в развитии патологического процесса. Синтезированы пептиды с аминокислотной последовательностью, аналогичной последовательности выбранных участков. Иммунизация такими фрагментами, конъюгированными с гемоцианином, индуцировала образование противопептидных антител у экспериментальных животных, однако только иммунизация фрагментом 167176 р75 препятствовала ухудшению памяти и гибели нейронов в коре и гиппокампе бульбэктомированных мышей, не влияя при этом на ложнооперированных животных. Полученные данные свидетельствуют о том, что фрагмент (167176) р75 представляет интерес для дальнейших исследований и может стать основой для разработки иммунотерапии болезни Альцгеймера.

    ID:1970
  10. Дейнеко Н.Л., Булычева Т.И., Григорьев А.А., Вольпина О.М., Владимирова Н.М. (2015). Экспрессия онкомаркерного белка В23/нуклеофозмина в различных опухолевых клетках. Иммунология 36 (3), 153–158 [+]

    Методом иммуноцитохимического окрашивания в реакции непрямой иммунофлюоресценции проведено исследование опухолевых клеток различной этиологии на ограниченном контингенте больных с использованием аффинно-очищенных противопептидных антител (АТ), специфичных к мономерным (АТ 19-36) формам белка В23, и АТ к олигомерным (АТ 283-294) формам, избирательно выявляющих изоформу В23.1, в сравнении с коммерческими моноклональными АТ к белку В23 с целью определения их диагностической и прогностической значимости. В результате исследований подтверждено, что белок В23, исследованный ранее в основном в качестве аргирофильного белка иммуногистохимическим методом, может использоваться в качестве маркера злокачественности опухолей также при проведении иммуноцитохимического метода, который более доступен в лабораторной практике. Установлено, что не вся молекула белка В23 отвечает за информативность метода, а только олигомерная форма, маркирующая белок в ядрышках опухолевых клеток в виде многочисленных фокусов свечения высокой интенсивности, в отличие от мономерной формы, локализованной в цито- и нуклеоплазме клеток при отсутствии свечения в ядрышках. Показано, что степень экспрессии изоформы белка В23.1, выявляемая противопептидными АТ 283-294, может стать новым маркером злокачественных опухолей по количеству, форме и интенсивности окрашивания ядрышек в опухолевых клетках.

    ID:1975
  11. Bobkova N.V., Medvinskaya N.I., Kamynina A.V., Aleksandrova I.Y., Nesterova I.V., Samokhin A.N., Koroev D.O., Filatova M.P., Nekrasov P.V., Abramov A.Y., Leonov S.V., Volpina O.M. (2014). Immunization with either prion protein fragment 95-123 or the fragment-specific antibodies rescue memory loss and neurodegenerative phenotype of neurons in olfactory bulbectomized mice. Neurobiol Learn Mem 107, 50–64 [+]
    ID:1382
  12. Вольпина О.М., Медвинская Н.И. 2, Камынина А.В., ЗАПОРОЖСКАЯ Я.В., Александрова И.Ю., Короев Д.О., Самохин А.Н. 2, Волкова Т.Д., Арсеньев А.С., Бобкова Н.В. 2 (2014). Иммунизация синтетическим фрагментом рецептора нейротрофинов р75 предотвращает потерю пространственной памяти и снижает уровень бета-амилоида у мышей с экспериментально индуцированной формой болезни Альцгеймера. Биоорг. хим. 40 (4), 451–457 [+]

    В патогенезе болезни Альцгеймера центральную роль играет бета-амилоидный пептид, нейротоксическое действие которого обусловлено взаимодействием с рядом рецепторов, локализованных на поверхности нервных клеток. Одной из мишеней бета-амилоида является многофункциональный рецептор нейротрофинов р75, в норме ответственный за поддержание баланса выживающих и погибающих клеток мозга, особенно ацетилхолинсинтезирующих нейронов базальных ядер переднего мозга. Мы предположили, что стимуляция продукции антител, направленных к потенциальным участкам связывания р75 с бета-амилоидом, может явиться эффективным инструментом для иммунотерапии болезни Альцгеймера, характеризующейся холинергическим дефицитом. Было выбрано четыре потенциально иммуноактивных фрагмента рецептора р75 и осуществлен их синтез. Изучение иммунопротективного действия пептидов, проведенное на мышах с экспериментально индуцированной формой болезни Альцгеймера, позволило выявить два фрагмента, эффективно предохраняющих пространственную память животных от нарушений. С использованием ИФА гомогенатов мозга было показано, что только иммунизация фрагментом 155164 рецептора р75 приводила к существенному снижению уровня бета-амилоида у экспериментальных животных. Таким образом, выявлены два иммуногенных фрагмента рецептора р75, которые могут стать основой для создания новых средств терапии болезни Альцгеймера.

    1pix.gif

    ID:1992
  13. Kamynina A.V., Holmström K.M., Koroev D.O., Volpina O.M., Abramov A.Y. (2013). Acetylcholine and antibodies against the acetylcholine receptor protect neurons and astrocytes against beta-amyloid toxicity. Int. J. Biochem. Cell Biol. 45 (4), 899–907 [+]
    ID:1380
  14. Ахидова Е.В., Волкова Т.Д., Короев Д.О., Якупов И.Ю., Завалишина Л.Э., Каплун А.П., Жарская О.О., Зацепина О.В., Вольпина О.М. (2013). Получение аффинноочищенных противопептидных антител к сурвивину для структурно-функциональных исследований белка. Биоорг. хим. 39 (3), 326–337 [+]

    Опухолеассоциированный белок сурвивин — это бифункциональный белок, который в зависимости от локализации в клетке и своего структурного состояния может участвовать либо в регуляции клеточного деления, либо в ингибировании апоптоза. Цель данной работы заключалась в получении моноспецифических антител к сурвивину, направленных к различным его участкам и пригодных для изучения структурно-функциональных особенностей белка. Изучена способность антител выявлять сурвивин в опухолевых клетках и тканях опухоли молочной железы. Показано, что наиболее высокой специфической активностью обладают антитела, направленные к участкам (1—22) и (95—105) белка. Антитела к участку (1—22) в условиях иммуноблота связываются преимущественно с сурвивинсодержащим комплексом, который, предположительно, является димером сурвивина, тогда как антитела к участку (95—105) выявляют только мономерную форму белка. Исследование образцов опухолей молочной железы показало, что мономер сурвивина присутствует только в образцах опухолевых тканей, тогда как сурвивинсодержащий комплекс экспрессируется как в опухолевых, так и в смежных с опухолью тканях. Показано, что в условиях иммуноцитохимии антитела к участку (1—22) выявляют преимущественно сурвивин ядерной локализации, участвующий в регуляции митоза, в то время как антитела к участку (95—105) дают окрашивание нуклеоплазмы и цитоплазмы на всех стадиях клеточного цикла. Таким образом, полученные антитела могут служить полезным инструментом для проведения структурно-функциональных исследований сурвивина.

    ID:1546
  15. Sorokina E.G., Volpina O.M., Semenova Zh.B., Karaseva O.V., Koroev D.O., Kamynina A.V., Reutov V.P., Salykina M.A., Panova A.V., Goriunova A.V., Pinelis V.G., Roshal L.M. (2011). [Autoantibodies to α7-subunit of neuronal acetylcholine receptor in children with traumatic brain injury]. Zh Nevrol Psikhiatr Im S S Korsakova 111 (4), 56–60 [+]
    ID:1378
  16. Lykhmus O., Koval L., Pavlovych S., Zouridakis M., Zisimopoulou P., Tzartos S., Tsetlin V., Volpina O., CloëzTayarani I., Komisarenko S., Skok M. (2010). Functional effects of antibodies against non-neuronal nicotinic acetylcholine receptors. Immunol. Lett. 128 (1), 68–73 [+]
    ID:1375
  17. Kamynina A.V., Volpina O.M., Medvinskaya N.I., Aleksandrova I.J., Volkova T.D., Koroev D.O., Samokhin A.N., Nesterova I.V., Shelukhina I.V., Kryukova E.V., Tsetlin V.I., Ivanov V.T., Bobkova N.V. (2010). Vaccination with peptide 173-193 of acetylcholine receptor α7-subunit prevents memory loss in olfactory bulbectomized mice. J. Alzheimers Dis. 21 (1), 249–61 [+]

    We studied the ability of four non-conjugated alpha7-subunit fragments of the nicotinic acetylcholine receptor to induce an immune response and to protect memory in olfactory bulbectomized mice which demonstrate abnormalities similar to Alzheimer's disease (AD). Vaccination only with the alpha7-subunit fragment 173-193 was shown to rescue spatial memory, to restore the level of alpha7 acetylcholine receptors in the cortex, and to prevent an increase in the amyloid-beta (Abeta) level in brain tissue in these animals. Antibodies against the peptide 173-193 were revealed in blood serum and cerebrospinal liquid in the bulbectomized mice. Passive immunization with mouse blood sera containing antibodies to the peptide 173-193 also restored memory in bulbectomized animals. The observed positive effect of both active and passive immunization with the fragment of alpha7-subunit on memory of bulbectomized mice provides a new insight into an anti-AD drug design.

    ID:1359
  18. Shalgunov V.S., Lobanova N.V., Bulycheva T.I., Deĭneko n.L., Volkova T.D., Filatova M.P., Kamynina A.V., Kim Ia.S., Vladimirova N.V., Koroev D.O., Akhidova E.V., Volpina O.M. (2009). [Antibodies to synthetic fragments of nucleophosmin for the specific detection of its monomeric and oligomeric forms]. Bioorg. Khim. 35 (6), 799–807 [+]
    ID:1376
  19. Akhidova E.V., Volkova T.D., Koroev D.O., Kim Ia.S., Filatova M.P., Vladimirova N.M., Karmakova T.A., Zavalishina L.E., Andreeva Iu.I.u., Volpina O.M. (2009). [Antibodies to synthetic peptides for the detection of survivin in tumor tissues]. Bioorg. Khim. 36 (2), 178–86 [+]
    ID:1377
  20. Volpina O.M., Volkova T.D., Medvinskaya N.I., Kamynina A.V., Zaporozhskaya Y.V., Aleksandrova I.J., Koroev D.O., Samokhin A.N., Nesterova I.V., Deygin V.I., Bobkova N.V. (2009). [Protective Activity of Prion Protein Fragments after Immunization of Annimals with Experimentally Induced Alzheimer's Disease]. Bioorg. Khim. 41 (2), 145–53 [+]
    ID:1385