Регулирование активности и селективности фосфолипазы А2 (ФЛА2), способной отщеплять жирную кислоту из второго положения (sn-2) фосфолипида, осуществляется через мембраносвязывающий и каталитический сайты фермента. Для осуществления гидролитической активности ФЛА2 сначала должна связаться с фосфолипидной мембраной, при этом эффективность связывания зависит от состава мембраны. Мембраносвязывающий участок ФЛА2 сформирован несколькими десятками аминокислот, и его состав различается от фермента к ферменту, ключевую роль во взаимодействии играют гидрофобные и положительно заряженные аминокислоты. В данной работе мы исследовали взаимодействие ФЛА2 из яда пчелы с фосфолипидными бислоями из пальмитоил-олеоилфосфатидилхолина (POPC), содержащими различное количество пальмитоилолеоилфосфатидилглицерина (POPG). На основании измерения собственной флуоресценции белка и анизотропии флуоресценции липидного зонда мы предлагаем построение карт взаимодействия липид–белок, которые отражают как эффективность связывания белка, так и изменения строения мембраны...