Рюмина Алина Павловна

Образование

Период обученияСтрана, городУчебное заведениеДополнительная информация
2007–2012 Россия, Москва Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова Диплом с отличием

Гранты и проекты

ПериодДополнительная информация
Программа Президиума РАН «Молекулярная и клеточная биология». Тема «Оптогенетические подходы к визуализации тонкой клеточной организации и направленному вмешательству в клеточные процессы». Лукьянов К.А. (руководитель), Богданов А.М., Гурская Н.Г., Мишин А.С., Серебровская Е.О., Гладкова Л.Н., Божанова Н.Г., Злобовская О.А., Маркина Н.М. Переверзев А.П., Поварова Н.В., Рюмина А.П., Саркисян К.С.
Программа Президиума РАН «Фундаментальные исследований для разработки медицинских технологий». Тема «Разработка технологии преодоления иммунологической толерогенности опухоли с помощью ключевого модулятора активности иммунокомпетентных клеток белка OX40L». Лукьянов С.А. (руководитель), Барсова Е.В., Богданов А.М.,  Богданова Е.А., Гурская Н.Г., Злобовская О.А., Лукьянов К.А., Мишин А.С., Серебровская Е.О., Поварова Н.В., Рюмина А.П., Фрадков А.Ф.
РНФ 14-25-00129 «Разработка новейших подходов для изучения механизмов действия противоопухолевых препаратов и раннего ответа опухоли на лечение на основе оптических и молекулярных технологий». Лукьянов К.А. (руководитель), Гладкова Н.Д., Загайнова Е.В., Ширманова М.В., Сироткина М.А., Проданец Н.Н., Пряникова Т.И., Дружкова И.Н., Клементьева Н.В., Дуденкова В.М., Южакова Д.В., Шимолина Л., Лукина М., Фурман О., Богданов А.М., Гурская Н.Г., Мишин А.С., Белоусов В.В., Мишина Н.М., Серебровская Е.О., Божанова Н.Г., Злобовская О.А., Маркина Н.М., Переверзев А.П., Поварова Н.В., Рюмина А.П., Саркисян К.С.

Избранные публикации

  1. Sarkisyan K.S., Goryashchenko A.S., Lidsky P.V., Gorbachev D.A., Bozhanova N.G., Gorokhovatsky A.Y., Pereverzeva A.R., Ryumina A.P., Zherdeva V.V., Savitsky A.P., Solntsev K.M., Bommarius A.S., Sharonov G.V., Lindquist J.R., Drobizhev M., Hughes T.E., Rebane A., Lukyanov K.A., Mishin A.S. (2015). Green Fluorescent Protein with Anionic Tryptophan-Based Chromophore and Long Fluorescence Lifetime. Biophys. J. 109 (2), 380–9 [+]

    Spectral diversity of fluorescent proteins, crucial for multiparameter imaging, is based mainly on chemical diversity of their chromophores. Recently we have reported, to our knowledge, a new green fluorescent protein WasCFP-the first fluorescent protein with a tryptophan-based chromophore in the anionic state. However, only a small portion of WasCFP molecules exists in the anionic state at physiological conditions. In this study we report on an improved variant of WasCFP, named NowGFP, with the anionic form dominating at 37°C and neutral pH. It is 30% brighter than enhanced green fluorescent protein (EGFP) and exhibits a fluorescence lifetime of 5.1 ns. We demonstrated that signals of NowGFP and EGFP can be clearly distinguished by fluorescence lifetime in various models, including mammalian cells, mouse tumor xenograft, and Drosophila larvae. NowGFP thus provides an additional channel for multiparameter fluorescence lifetime imaging microscopy of green fluorescent proteins.

    ID:1305
  2. Serebrovskaya E.O., Ryumina A.P., Boulina M.E., Shirmanova M.V., Zagaynova E.V., Bogdanova E.A., Lukyanov S.A., Lukyanov K.A. (2014). Phototoxic effects of lysosome-associated genetically encoded photosensitizer KillerRed. J Biomed Opt 19 (7), 071403 [+]

    KillerRed is a unique phototoxic red fluorescent protein that can be used to induce local oxidative stress by green-orange light illumination. Here we studied phototoxicity of KillerRed targeted to cytoplasmic surface of lysosomes via fusion with Rab7, a small GTPase that is known to be attached to membranes of late endosomes and lysosomes. It was found that lysosome-associated KillerRed ensures efficient light-induced cell death similar to previously reported mitochondria- and plasma membrane-localized KillerRed. Inhibitory analysis demonstrated that lysosomal cathepsins play an important role in the manifestation of KillerRed-Rab7 phototoxicity. Time-lapse monitoring of cell morphology, membrane integrity, and nuclei shape allowed us to conclude that KillerRed-Rab7-mediated cell death occurs via necrosis at high light intensity or via apoptosis at lower light intensity. Potentially, KillerRed-Rab7 can be used as an optogenetic tool to direct target cell populations to either apoptosis or necrosis.

    ID:1280
  3. Ryumina A.P., Serebrovskaya E.O., Shirmanova M.V., Snopova L.B., Kuznetsova M.M., Turchin I.V., Ignatova N.I., Klementieva N.V., Fradkov A.F., Shakhov B.E., Zagaynova E.V., Lukyanov K.A., Lukyanov S.A. (2013). Flavoprotein miniSOG as a genetically encoded photosensitizer for cancer cells. Biochim. Biophys. Acta 1830 (11), 5059–67 [+]

    Genetically encoded photosensitizers are a promising optogenetic instrument for light-induced production of reactive oxygen species in desired locations within cells in vitro or whole body in vivo. Only two such photosensitizers are currently known, GFP-like protein KillerRed and FMN-binding protein miniSOG. In this work we studied phototoxic effects of miniSOG in cancer cells.

    ID:1279