Отдел «Учебно-научный центр»

Научно-исследовательские подразделения

Руководитель: Овчинникова Татьяна Владимировна, д. х. н., профессор
ovch@ibch.ru+7(495)336-44-44, +7(495)995-55-57#2062

учебный центр, антимикробные пептиды, пептаиболы, антибиотики

Одним из приоритетых направлений деятельности ИБХ РАН является подготовка высококлассных молодых специалистов для физико-химической биологии и биотехнологии. С этой целью в 1982 году академиком Ю.А. Овчинниковым в Институте был организован специализированный Учебный центр, который стал первым учебно-научным центром в нашей стране, объединившем в себе усилия академического института и ряда высших учебных заведений Российской Федерации в деле воспитания молодого поколения исследователей в областибиоорганической химии, физико-химической биологии и биотехнологии. Подробно с образовательной деятельностью УНЦ ИБХ РАН можно ознакомиться на сайте ИБХ РАН в разделе "Обучение". Помимо огромной учебной работы  Отдел ведёт большую научно-исследовательскую работу по изучению функций и свойств нового класса антибиотиков на основе природных антимикробных пептидов.

Тема НИР:«Конструирование лекарственных средств нового поколения на основе природных пептидных антибиотиков — молекулярных факторов врожденного иммунитета»
Руководитель темы: зав. отделом «Учебно-научный центр» Т. В. Овчинникова

В настоящее время медицина столкнулась с проблемой устойчивости патогенов к используемым в клинике антибиотикам, которые уже не всегда обеспечивают контроль над возбудителями инфекционных заболеваний. Стремительный рост резистентных бактериальных инфекций диктует необходимость поиска принципиально новых лекарств. Исследования Учебно-научного центра ИБХ РАН нацелены на комплексное структурно-фукциональное изучение новых природных пептидных антибиотиков, исследование механизмов их действия как молекулярных факторов врожденного иммунитета, разработку технологий получения их рекомбинантных и синтетических аналогов, предклинические испытания и создание на их основе антибиотиков нового поколения.

Выявление многообразных биологических функций эндогенных антимикробных пептидов (АМП) показывает, что эти природные антибиотики обладают способностью инактивировать широкий спектр микроорганизмов, в том числе бактерии, грибы, простейшие, оболочечные вирусы, и являются перспективными молекулами для создания новых антибиотических средств. АМП как молекулярные факторы системы врожденного иммунитета служат медиаторами фагоцитарных, воспалительных и стрессорных процессов. Учитывая наличие антибиотической и иммуномодулирующей активностей у природных АМП, многие зарубежные фармацевтические компании (в США, Канаде, Франции, Нидерландах и др.) приступили к созданию нового класса антибиотиков на их основе. Успешные клинические испытания прошли пептидные антибиотики для лечения сепсиса, менингита, пневмонии, язвенной болезни желудка, диабетической стопы, кандидоза, мукозита, гингивита, акне, импетиго, а также для заживления ожогов и ран, осложненных вторичной инфекцией.

Исследования Учебно-научного центра ИБХ РАН направлены на поиск, выделение, изучение структуры, биологических свойств и молекулярных механизмов действия природных пептидных антибиотиков, разработку биотехнологических способов их получения и проведение предклинических испытаний. Объектами исследований являются АМП бактериального, грибкового, растительного и животного происхождения, в том числе из бактерий Bаcillus licheniformis, грибов Emericellopsis salmocynnemata и Emericellopsis minima, чечевицы Lens culinaris, морского червя Arenicola marina, медузы Aurelia aurita, осетра Acipencer guldenstadti, черепахи Emys orbicularis, жабы Bufo bufo gargarisans и др. В частности, из целомоцитов морского кольчатого червя Arenicola marina были выделены новые пептиды, обладающие ярко выраженной антимикробной активностью в отношении грамположительных и грамотрицательных бактерий, а также дрожжевых грибков и названные ареницинами. Определенная нами полная первичная структура зрелых ареницинов и генов их предшественников позволяет сделать вывод о выявлении нами пептидов нового семейства, не принадлежащих ни к одной из известных ранее групп АМП. Создана эффективная технология гетерологичной экспрессии, получены штаммы-продуценты, разработаны методики выделения и очистки генно-инженерных ареницинов. На оригинальную структуру ареницинов и биотехнологический способ их получения получены патенты РФ. Параллельно продолжаются фундаментальные исследования механизма действия ареницинов, проводятся детальное исследование их биологической активности и предклинические испытания на животных моделях. Продолжаются поиск и структурно-функциональные исследования других природных пептидных антибиотиков. Исследуемые вещества являются оригинальными и патентоспособными. Конечной целью проекта является создание линейки прототипов новых эффективных лекарственных средств на основе природных пептидных антибиотиков и биотехнологической платформы для их получения.

Ф.И.О.ДолжностьКонтакты
Овчинникова Татьяна Владимировна, д. х. н., профессоррук. подр.ovch@ibch.ru+7(495)336-44-44, +7(495)995-55-57#2062
Финкина Екатерина Ивановна, к. х. н.с.н.с.finkina@mail.ru+7(495)335-42-00
Стукачёва Елена Анатольевна, к. б. н.с.н.с.east@ibch.ru+7(495)336-46-00
Сычёв Сергей Владимирович, к. х. н.с.н.с.svs@ibch.ru+7(495)335-66-22
Тагаев Андрей Азисовичс.н.с.andtag@ibch.ru+7(495)335-42-00
Шамборант Ольга Георгиевнас.н.с.osha@ibch.ru+7(495)336-46-00
Богданов Иван Владимирович, к. х. н.н.с.contraton@mail.ru+7(495)335-42-00
Гурьянова Светлана Владимировна, к. б. н.н.с.svgur@mail.ru
Пантелеев Павел Валерьевич, к. х. н.н.с.alarm14@gmail.com+7(495)335-09-00
Белогурова-Овчинникова Оксана Юрьевна, к. б. н.н.с.ovchox@gmail.com+7(910)4394341
Баландин Сергей Владимирович, к. х. н.н.с.serb@ibch.ru+7(495)335-09-00
Тележинская Ирина Никитична, к. х. н.н.с.teleir@ibch.ru+7(495)335-09-00
Кузьмин Денис Владимирович, к. б. н.н.с.denisk@list.ru
Мельникова Дарья Николаевна, к. х. н.н.с.d_n_m_@mail.ru+7(495)3354200
Болосов Илья Александровичм.н.с.bolosoff@gmail.com+7(495)3354200
Фурс Ольга Владимировнам.н.с.sokroventa@mail.ru
Калашников Александр Александровичасп.kalashnikov.aa@phystech.edu+7(925)8212827
Емельянова Анна Андреевнаасп.annaemelyan@gmail.com
Маргграф (Калашникова) Марьяна Борисовнаасп.thpcb92@mail.ru
Кузницова Светлана Владимировнаинженерksibch@list.ru+7(495)336-67-22
Чичерина Галина Александровнаинженер+7(495)336-46-00
Алёшина Екатерина Федоровнаинженер
Бойко Галина Алексеевназав. аспир.asping@ibch.ru+7(495)330-24-00
Леонова Юлия Федоровнаст. инж.leonovajuf@yandex.ru+7(495)335-09-00
Свищёва Наталия Витальевнаст. инж.natasvi@mail.ru+7(495)335-42-00, +7(495)741-78-20
Снежкова Леона Генриховна, к. х. н.ст. инж.+7(495)335-66-22
Суханов Станислав Владимировичст. инж.ssv@ibch.ru+7(495)335-66-22
Симонова Татьяна Николаевнаст. инж.tsimonova@ibch.ru+7(495)335-66-22
Шереметьева Эльвира Владимировнаст. инж.kioschi@bk.ru+7(495)335-66-22
Есипов Дмитрий Станиславовичст. инж.
Романова Татьяна Витальевнаст. инж.

Избранные публикации

  1. Guryanova S (2018). Antibiotic Resistance:Ligands of Innate Immunity Take the Challenge. Allergy 73 (6), 67
  2. Guryanova S, Shevchenko M, Sapozhnikov A (2018). New Approaches for Asthma Modelling. 10 (0), 59–69
  3. Кузьмин ДВ, Емельянова АА, Калашникова МБ, Пантелеев ПВ, Овчинникова ТВ (2018). Изучение противоопухолевого эффекта антимикробного пептида тахиплезина I при совместном применении с цисплатином в экспериментах in vitro. 165 (2), 183–188
  4. Guryanova SV (2017). IDENTIFICATION OF MARKERS AND CHECKPOINTS OF COPD WITH THE HELP OF MODERN APPROACHES OF SYSTEM BIOMEDICINE AND BIOINFORMATICS. 19 (2), 94–95
  5. Shenkarev ZO, Melnikova DN, Finkina EI, Sukhanov SV, Boldyrev IA, Gizatullina AK, Mineev KS, Arseniev AS, Ovchinnikova TV (2017). Ligand Binding Properties of the Lentil Lipid Transfer Protein: Molecular Insight into the Possible Mechanism of Lipid Uptake. Biochemistry 56 (12), 1785–1796
  6. Panteleev PV, Myshkin MY, Shenkarev ZO, Ovchinnikova TV (2017). Dimerization of the antimicrobial peptide arenicin plays a key role in the cytotoxicity but not in the antibacterial activity. Biochem Biophys Res Commun 482 (4), 1320–1326
  7. Panteleev PV, Balandin SV, Ivanov VT, Ovchinnikova TV (2017). A therapeutic potential of animal β-hairpin Antimicrobial Peptides. Curr Med Chem 24 (17), 1724–1746
  8. Finkina EI, Melnikova DN, Bogdanov IV, Ovchinnikova TV (2017). Plant pathogenesis-related proteins PR-10 and PR-14 as components of innate immunity system and ubiquitous allergens. Curr Med Chem 24 (17), 1772–1787
  9. Гаврилова СИ, Алесенко АВ, Гурьянова СВ (2017). КЛИНИКО-БИОЛОГИЧЕСКИЕ ЭФФЕКТЫ ЦЕРЕТОНА ПРИ ЛЕЧЕНИИ СИНДРОМА МЯГКОГО КОГНИТИВНОГО СНИЖЕНИЯ АМНЕСТИЧЕСКОГО ТИПА. 73 (0), 5–15
  10. Гурьянова , Швыдченко , Тамбовцева , Сергеев  (2017). ИММУНОМОДУЛИРУЮЩЕЕ ВЛИЯНИЕ КАТЕХОЛАМИНОВ НА НЕЙТРОФИЛЫ. 18 (1), 53–54.
  11. Гурьянова СВ, Швыдченко ИН, Тамбовцева АА, Сергеев СВ (2017). ИММУНОМОДУЛИРУЮЩЕЕ ВЛИЯНИЕ КАТЕХОЛАМИНОВ НА НЕЙТРОФИЛЫ. 08 (1), 53
  12. Bogdanov IV, Shenkarev ZO, Finkina EI, Melnikova DN, Rumynskiy EI, Arseniev AS, Ovchinnikova TV (2016). A novel lipid transfer protein from the pea Pisum sativum: Isolation, recombinant expression, solution structure, antifungal activity, lipid binding, and allergenic roperties. BMC Plant Biol 16 (1), 107
  13. Gainetdinov IV, Kondratieva SA, Skvortsova YV, Zinovyeva MV, Stukacheva EA, Klimov A, Tryakin AA, Azhikina TL (2016). Distinguishing epigenetic features of preneoplastic testis tissues adjacent to seminomas and nonseminomas. Oncotarget 7 (16), 22439–22447
  14. Terekhov S, Smirnov I, Bobik T, Shamborant O, Zenkova M, Chernolovskaya E, Gladkikh D, Murashev A, Dyachenko I, Palikov V, Palikova Y, Knorre V, Belogurov A, Ponomarenko N, Blackburn GM, Masson P, Gabibov A (2015). A novel expression cassette delivers efficient production of exclusively tetrameric human butyrylcholinesterase with improved pharmacokinetics for protection against organophosphate poisoning. B SOC CHIM BIOL 118 (0), 51–59
  15. Nikitushkin VD, Demina GR, Shleeva MO, Guryanova SV, Ruggiero A, Berisio R, Kaprelyants AS (2015). A product of RpfB and RipA joint enzymatic action promotes the resuscitation of dormant mycobacteria. FEBS J 282 (13), 2500–2511
  16. Гурьянова СВ (2015). Глюкозаминилмурамилдипептид и другие агонисты рецепторов врожденного иммунитета в патогенетической терапии аллергических заболеваний.  (3), 74–77
  17. Kashkin K, Chernov I, Stukacheva E, Monastyrskaya G, Uspenskaya N, Kopantzev E, Sverdlov E (2015). Cancer specificity of promoters of the genes controlling cell proliferation. J Supramol Struct Cell Biochem 116 (2), 299–309
  18. Захарченко НС, Лебедева АА, Фурс ОВ, Рукавцова ЕБ, Шевчук ТВ, Дьяченко ОВ, Бурьянов ЯИ (2015). Новая экспрессионная система для повышенного синтеза антимикробного пептида цекропина Р1 в растениях. 62 (4), 571–578
  19. КаширинаЕВ ЕИ, Решетов ПД, Алексеева ЛГ, Хлгатян СВ, Рязанцев ДЮ, Гурьянова СВ, Зубов ВП, Свирщевская ЕВ (2015). Капсулирование аллергенов клещей домашней пыли в наночастицы на основе хитозана и альгината. 10 (7), 98–104
  20. Гурьянова СВ (2015). Сравнительная оценка мурамил пептидов – лигандов рецепторов врожденного иммунитета в регуляции экспрессии оксида азота.  (4), 453–456
  21. Gainetdinov IV, Skvortsova YV, Stukacheva EA, Bychenko OS, Kondratieva SA, Zinovieva MV, Azhikina TL (2014). Expression profiles of PIWIL2 short isoforms differ in testicular germ cell tumors of various differentiation subtypes. PLoS One 9 (11), e112528
  22. Алесенко , Гурьянова , Прохоров , Шингарова  (2013). Мониторинг эффективности лечения болезни Альцгеймера нейропротекторами нового поколения в эксперименте и клинике на основе тестирования уровня оксида азота, липидного спектра и антиоксидантного статуса в структурах мозга животных и эритроцитах крови челов.  (0), 45–47
  23. Shenkarev ZO, Panteleev PV, Balandin SV, Gizatullina AK, Altukhov DA, Finkina EI, Kokryakov VN, Arseniev AS, Ovchinnikova TV (2012). Recombinant expression and solution structure of antimicrobial peptide aurelin from jellyfish Aurelia aurita. Biochem Biophys Res Commun 429 (12), 63–69
  24. Alekseenko IV, Pleshkan VV, Kopantzev EP, Stukacheva EA, Chernov IP, Vinogradova TV, Sverdlov ED (2012). Activity of the Upstream Component of Tandem TERT/Survivin Promoters Depends on Features of the Downstream Component. PLoS One 7 (10), e46474
  25. Aliverdieva D, Mamaev D, Snezhkova L, Sholtz C (2012). Evaluation of molecularity of rate-limiting step of pore formation by antimicrobial peptides studied using mitochondria as a biosensor. Toxicol In Vitro 26 (6), 939–949
  26. Shenkarev ZO, Balandin SV, Trunov KI, Paramonov AS, Sukhanov SV, Barsukov LI, Arseniev AS, Ovchinnikova TV (2011). Molecular mechanism of action of β-Hairpin antimicrobial peptide arenicin: Oligomeric structure in dodecylphosphocholine micelles and pore formation in planar lipid bilayers. Biochemistry 50 (28), 6255–6265
  27. Novgorodov SA, Wu BX, Gudz TI, Bielawski J, Ovchinnikova TV, Hannun YA, Obeid LM (2011). Novel pathway of ceramide production in mitochondria: Thioesterase and neutral ceramidase produce ceramide from sphingosine and acyl-CoA. J Biol Chem 286 (28), 25352–25362
  28. Stepanov AV, Belogurov AA, Ponomarenko NA, Stremovskiy OA, Kozlov LV, Bichucher AM, Dmitriev SE, Smirnov IV, Shamborant OG, Balabashin DS, Sashchenko LP, Tonevitsky AG, Friboulet A, Gabibov AG, Deyev SM (2011). Design of targeted B cell killing agents. PLoS One 6 (6), e20991
  29. Salnikov ES, Aisenbrey C, Balandin SV, Maxim N Z, Ovchinnikova TV, Bechinger B (2011). Structure and alignment of the membrane-associated antimicrobial peptide arenicin by oriented solid-state nmr spectroscopy. Biochemistry 50 (18), 3784–3795
  30. MacHáň R, Hof M, Chernovets T, Zhmak MN, Ovchinnikova TV, Sýkora J (2011). Formation of arenicin-1 microdomains in bilayers and their specific lipid interaction revealed by Z-scan FCS. Anal Bioanal Chem 399 (10), 3547–3554
  31. Shenkarev ZO, Finkina EI, Nurmukhamedova EK, Balandin SV, Mineev KS, Nadezhdin KD, Yakimenko ZA, Tagaev AA, Temirov YV, Arseniev AS, Ovchinnikova TV (2010). Isolation, structure elucidation, and synergistic antibacterial activity of a novel two-component lantibiotic lichenicidin from bacillus licheniformis VK21. Biochemistry 49 (30), 6462–6472
  32. Guryanova SV, Shevchenko MA, Koslov IG, Andronova TM (2010). A regulatory role for the muramyl peptide (GMDP) in a murine model of allergic asthma.  (0), 568–569
  33. Durova OM, Vorobiev II, Smirnov IV, Reshetnyak AV, Telegin GB, Shamborant OG, Orlova NA, Genkin DD, Bacon A, Ponomarenko NA, Friboulet A, Gabibov AG (2009). Strategies for induction of catalytic antibodies toward HIV-1 glycoprotein gp120 in autoimmune prone mice. Mol Immunol 47 (1), 87–95
  34. Odintsova TI, Vassilevski AA, Slavokhotova AA, Musolyamov AK, Finkina EI, Khadeeva NV, Rogozhin EA, Korostyleva TV, Pukhalsky VA, Grishin EV, Egorov TA (2009). A novel antifungal hevein-type peptide from Triticum kiharae seeds with a unique 10-cysteine motif. FEBS J 276 (15), 4266–4275
  35. Gogvadze E, Stukacheva E, Buzdin A, Sverdlov E (2009). Human-specific modulation of transcriptional activity provided by endogenous retroviral insertions. J Virol 83 (12), 6098–6105
  36. Stegemann C, Kolobov A, Leonova YF, Knappe D, Shamova O, Ovchinnikova TV, Kokryakov VN, Hoffmann R (2009). Isolation, purification and de novo sequencing of TBD-1, the first beta-defensin from leukocytes of reptiles. Proteomics 9 (5), 1364–1373
  37. Lyukmanova EN, Shenkarev ZO, Paramonov AS, Sobol AG, Ovchinnikova TV, Chupin VV, Kirpichnikov MP, Blommers MJJ, Arseniev AS (2008). Lipid-protein nanoscale bilayers: A versatile medium for NMR investigations of membrane proteins and membrane-active peptides. J Am Chem Soc 130 (7), 2140–2141
  38. Caramyshev AV, Firsova YN, Slastya EA, Tagaev AA, Potapenko NV, Lobakova ES, Pletjushkina OY, Sakharov IY (2006). Purification and characterization of windmill palm tree (Trachycarpus fortunei) peroxidase. J Agric Food Chem 54 (26), 9888–9894
  39. Kropacheva TN, Salnikov ES, Nguyen HH, Reissmann S, Yakimenko ZA, Tagaev AA, Ovchinnikova TV, Raap J (2005). Membrane association and activity of 15/16-membered peptide antibiotics: Zervamicin IIB, ampullosporin A and antiamoebin I. BIOCHIM BIOPHYS ACTA 1715 (1), 6–18
  40. Shenkarev ZO, Paramonov AS, Balashova TA, Yakimenko ZA, Baru MB, Mustaeva LG, Raap J, Ovchinnikova TV, Arseniev AS (2004). High stability of the hinge region in the membrane-active peptide helix of zervamicin: Paramagnetic relaxation enhancement studies. Biochem Biophys Res Commun 325 (3), 1099–1105
  41. Ovchinnikova TV, Aleshina GM, Balandin SV, Krasnosdembskaya AD, Markelov ML, Frolova EI, Leonova YF, Tagaev AA, Krasnodembsky EG, Kokryakov VN (2004). Purification and primary structure of two isoforms of arenicin, a novel antimicrobial peptide from marine polychaeta Arenicola marina. FEBS Lett 577 (12), 209–214
  42. Martí M, Barsukov LI, Fonollosa J, Parra JL, Sukhanov SV, Coderch L (2004). Physicochemical Aspects of the Liposome-Wool Interaction in Wool Dyeing. Langmuir 20 (8), 3068–3073
  43. Shenkarev ZO, Balashova TA, Yakimenko ZA, Ovchinnikova TV, Arseniev AS (2004). Peptaibol zervamicin IIB structure and dynamics refinement from transhydrogen bond J couplings. Biophys J 86 (6), 3687–3699
  44. Zavalova LL, Artamonova II, Berezhnoy SN, Tagaev AA, Baskova IP, Andersen J, Roepstorff P, Egorov TA (2003). Multiple forms of medicinal leech destabilase-lysozyme. Biochem Biophys Res Commun 306 (1), 318–323
  45. Zolotarev YA, Dadayan AK, Borisov YA, Dorokhova EM, Kozik VS, Vtyurin NN, Bocharov EV, Ziganshin RN, Lunina NA, Kostrov SV, Ovchinnikova TV, Myasoedov NF (2003). The effect of three-dimensional structure on the solid state isotope exchange of hydrogen in polypeptides with spillover hydrogen. Bioorg Chem 31 (6), 453–463
  46. Vasilyeva OV, Kolygo KB, Leonova YF, Potapenko NA, Ovchinnikova TV (2002). Domain structure and ATP-induced conformational changes in Escherichia coli protease Lon revealed by limited proteolysis and autolysis. FEBS Lett 526 (13), 66–70
  47. Shenkarev ZO, Balashova TA, Efremov RG, Yakimenko ZA, Ovchinnikova TV, Raap J, Arseniev AS (2002). Spatial structure of zervamicin IIB bound to DPC micelles: Implications for voltage-gating. Biophys J 82 (2), 762–771
  48. Bechinger B, Skladnev DA, Ogrel A, Li X, Rogozhkina EV, Ovchinnikova TV, ONeil JDJ, Raap J (2001). 15N and 31P solid-state NMR investigations on the orientation of zervamicin II and alamethicin in phosphatidylcholine membranes. Biochemistry 40 (31), 9428–9437
  49. Korzhnev DM, Bocharov EV, Zhuravlyova AV, Orekhov VY, Ovchinnikova TV, Billeter M, Arseniev AS (2001). Backbone dynamics of the channel-forming antibiotic zervamicin IIB studied by15N NMR relaxation. FEBS Lett 495 (12), 52–55
  50. Balashova TA, Shenkarev ZO, Tagaev AA, Ovchinnikova TV, Raap J, Arseniev AS (2000). NMR structure of the channel-former zervamicin IIB in isotropic solvents. FEBS Lett 466 (23), 333–336
  51. Vladimirova NM, Muraveva TI, Ovchinnikova TV, Potapenko NA, Khodova OM (1998). Na+,K+-ATPase isozymes in the bovine brain grey matter and brain stem. Cancer Biol Med 12 (3), 435–439
  52. Valyakina TI, Komaleva RL, Petrova EE, Malakhov AA, Shamborant OG, Andronova TM, Nesmeyanov VA (1998). Endogenous tumour necrosis factor-alpha sensitise melanoma cells to glucosaminylmuramyl dipeptide. FEBS Lett 426 (3), 373–376
  53. Polovnikova OY, Sukhanov SV, Tarakhovsky Yu S, Simonova TN, Vasilenko IA, Barsukov LI (1996). Effect of bacteriorhodopsin on the thermotropic behaviour of 1,2-dipalmitoyl-sn-glycero-3-phosphocholine in reconstituted purple membranes. Cancer Biol Med 9 (4), 425–432
  54. Grishin EV, Korolkova YV, Kozlov SA, Lipkin AV, Nosyreva ED, Pluzhnikov KA, Sukhanov SV, Volkova TM (1996). Structure and function of the potassium channel inhibitor from black scorpion venom. Pure Appl Chem 68 (11), 2105–2109
  55. Polozova AI, Dubachev GE, Simonova TN, Barsukov LI (1995). Temperature-induced micellar-lamellar transformation in binary mixtures of saturated phosphatidylcholines with sodium cholate. FEBS Lett 358 (1), 17–22
  56. Guryanova SV, Andronova TM (1995). Muramyl Peptides Differ in their Target the subpopulations of B Cells.  (0), 268
  57. Arseniev AS, Pluzhnikov KA, Nolde DE, Sobol AG, Torgov MY, Sukhanov SV, Grishin EV (1994). Toxic principle of selva ant venom is a pore-forming protein transformer. FEBS Lett 347 (23), 112–116
  58. Гурьянова СВ, Андронова ТМ, Сафонова НГ (1991). Использование N-ацетилглюкозаминил-N-ацетилмурамил-L-аланил-D-изоглутамина в качестве адъюванта в иммунизации in vitro с целью получения моноклональных антител к пептиду IL-1 β (163-171). 6 (0), 23–25.
  59. Мещерякова ЕА, Гурьянова СВ, Макаров ЕА, Андронова ТМ, Иванов ВТ (1991). Структурно-функциональное исследование глюкозаминилмурамоилпептидов. Влияние химической модификации N-ацетилглюкозаминил-N-ацетилмурамоилдипептида на его иммуномодулирующие свойства in vivo и in vitro. 17 (9), 1157–1165.
  60. Гурьянова СВ, Макаров ЕА, Мещерякова ЕА (1989). Иммуностимулирующие свойства ГМДП и его аналогов. 1 (0), 297
  61. Ovchinnikov YA, Abdulaev NG, Shmuckler BE, Zargarov AA, Kutuzov MA, Telezhinskaya IN, Levina NB, Zolotarev AS (1988). Photosynthetic reaction centre of Chloroflexus aurantiacus Primary structure of M-subunit. FEBS Lett 232 (2), 364–368
  62. Ovchinnikov YA, Abdulaev NG, Zolotarev AS, Shmukler BE, Zargarov AA, Kutuzov MA, Telezhinskaya IN, Levina NB (1988). Photosynthetic reaction centre of Chloroflexus aurantiacus I. Primary structure of L-subunit. FEBS Lett 231 (1), 237–242
  63. Kapitza EL, Stukacheva EA, Shemyakin MF (1979). Effect of escherichia coli π factor and RNase III on the formation of øX174 RNA in vitro. FEBS Lett 98 (1), 123–127
  64. Kapitza EL, Stukacheva EA, Shemyakin MF (1976). The effect of the termination RHO factor and ribonuclease III on the transcription of bacteriophage φ X174 DNA in vitro. FEBS Lett 64 (1), 81–84
  65. Sholtz KF, Solovjeva NA, Kotelnikova AV, Snezhkova LG, Miroshnikov AI (1975). Effect of gramicidin S and its derivatives on the mitochondrial membrane. FEBS Lett 58 (12), 141–144
  66. Bogdanov IG, Dalev PG, Gurevich AI, Kolosov MN, Malkova VP, Plemyannikova LA, Sorokina IB (1975). Antitumour glycopeptides from Lactobacillus bulgaricus cell wall. FEBS Lett 57 (3), 259–261

Овчинникова Татьяна Владимировна

  • Москва, ул. Миклухо-Маклая, 16/10 — На карте
  • ИБХ РАН, корп. 32, комн. 610
  • Тел.: +7(495)336-44-44
  • Эл. почта: ovch@ibch.ru
  • Факс: +7 (495) 336-43-33

Димеризация β-шпилечных антимикробных пептидов играет ключевую роль в проявлении цитотоксичности, но не антимикробной активности (2017-12-03)

Антимикробные пептиды ареницины были обнаружены нами ранее в целомоцитах морского кольчатого червя пескожила Arenicola marina. В 2017 г. исследована взаимосвязь структуры аналогов β-шпилечного антимикробного пептида ареницина-1 и их  биологической активности с целью поиска подходов, позволяющих снизить цитотоксичность природного пептида и создать терапевтически ценные препараты. Для этого с использованием методов сайт-направленного мутагенеза и гетерологической экспрессии в бактериальной системе был создан широкий спектр аналогов ареницина-1 (более 50 пептидов), различающихся по гидрофобности, суммарному заряду, длине цепи. Полученные данные указывают на то, что переход пептида в форму димера, а не его высокая гидрофобность является ключевым фактором, обуславливающим проявление цитотоксических свойств природным пептидом. Выраженная бактерицидная активность в отношении патогенных бактерий, в том числе, мультирезистентных штаммов, а также высокий терапевтический индекс позволяют рассматривать сконструированные аналоги ареницина в качестве перспективных прототипов антибиотиков нового поколения с широким спектром действия.

Раскрыт механизм связывания и переноса липидов растительными липид-транспортирующими белками (2017-12-03)

Новые липид-транспортирующие белки (LTP) чечевицы, гороха и укропа были выделены и охарактеризованы в Учебно-научном центре ранее. В 2017 г. нами показана способность растительных LTP с различной эффективностью связывать и переносить широкий спектр липидных молекул. Установлено, что аффинность LTP по отношению к насыщенным и ненасыщенным жирным кислотам возрастает по мере уменьшения длины ацильных цепей.  Показано, что LTP эффективнее переносят анионный липид DMPG, чем цвиттерионный DMPC. Методами ЯМР-спектроскопии подтверждена более высокая аффинность LTP к анионным липидам и молекулам с небольшим размером гидрофобных цепей. Определена пространственная структура комплекса Lc-LTP2/LPPG. Установлено, что размер внутренней гидрофобной полости LTP увеличивается от 600 до 1000 А3 при связывании с липидами. Ацильные цепи LPPG или DMPG занимают пространство гидрофобной полости LTP, а головки липидов выступают наружу между α–спиральными участками Н1 и Н3. Другой вход в гидрофобную полость Lc-LTP2, ограниченный петлей между α–спиралями H2-H3 и С-концевым участком, играет важную роль во взаимодействии с поверхностью мембраны, участвует в поглощении липидов и определяет селективность LTP по отношению к лиганду. Полученные результаты впервые раскрывают механизм связывания и переноса липидов посредством LTP и углубляют понимание биологической роли растительных LTP.