Шематорова Елена Константиновна

Личная информация

В 2001—2002 гг. работала в Исследовательском центре Комиссариата атомной энергии Франции в Сакле (CEA-Saclay).

Образование

Период обученияСтрана, городУчебное заведениеДополнительная информация
1988–1993 Россия, Москва МГУ им. М.В. Ломоносова (биологический факультет, кафедра молекулярной биологии) Диплом биолога по специальности «биохимия» с отличием
2001 Россия, Москва Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН Диплом кандидата биологических наук

Премии и заслуги

  • Лауреат конкурса Российского Биохимического общества для молодых учёных (2001);

Гранты и проекты

ПериодДополнительная информация
2003–2004 Грант Президента РФ для молодых кандидатов наук
2004–2005 Грант INTAS Young Scientist Fellowship

Избранные публикации

  1. Shpakovski G.V., Spivak S.G., Berdichevets I.N., Babak O.G., Kubrak S.V., Kilchevsky A.V., Aralov A.V., Slovokhotov I.Y., Shpakovski D.G., Baranova E.N., Khaliluev M.R., Shematorova E.K. (2017). A key enzyme of animal steroidogenesis can function in plants enhancing their immunity and accelerating the processes of growth and development. BMC Plant Biol. 17 (Suppl 1), 189 [+]

    The initial stage of the biosynthesis of steroid hormones in animals occurs in the mitochondria of steroidogenic tissues, where cytochrome P450SCC (CYP11A1) encoded by the CYP11A1 gene catalyzes the conversion of cholesterol into pregnenolone - the general precursor of all the steroid hormones, starting with progesterone. This stage is missing in plants where mitochondrial cytochromes P450 (the mito CYP clan) have not been found. Generating transgenic plants with a mitochondrial type P450 from animals would offer an interesting option to verify whether plant mitochondria could serve as another site of P450 monooxygenase reaction for the steroid hormones biosynthesis.

    ID:1982
  2. Shematorova E.K., Shpakovski D.G., Shpakovski G.V. (2013). [Novel complexes of gene expression and their role in the appearance and evolution of the genus Homo]. Tsitologiia 55 (3), 172–7 [+]

    Using genetic (yeast two-hybrid system) and biochemical (co-precipitation of proteins from cellular lysates) approaches, we have performed a whole-genome wide search for interacting partners of the previously described by us variants of hRPB11 subunit of human RNA polymerase II - hRPB1 1balpha, hRPB11calpha and hRPB1 1bbeta, hRPB 11cbeta - in fetal brain and Jurkat cell line libraries. In consequence, the main spectrum of the protein partners of these human specific isoforms of the RNA polymerase II subunit hRPB 11 (POLR2J) has been established. Functional characteristics of the uncovered protein partners of hRPB 11balpha and hRPB 11calpha isoforms clearly indicate that these isoforms, similarly to the main (major) subunit hRPB11a, are components of the distinct transcription complexes participating not only in the transcription of the specific DNA matrices, but involving also in the later stages of mRNA biogenesis. The RNA polymerase I-III common subunit hRPB6 (POLR2F) and basal component of the exon-exon junction complex Y14 (RBM8A) have been found among the protein partners of the isoforms hRPB 11bbeta and hRPB 11cbeta together with a number of proteins involved in the biogenesis of microRNAs, including a novel, not previously described variant of the microRNA processing nuclease DROSHA, which indicates the existence of a special coordination between processes of transcription and RNA interference in the nuclei of human cells.

    ID:1492
  3. Proshkin S.A., Shematorova E.K., Souslova E.A., Proshkina G.M., Shpakovski G.V. (2011). A minor isoform of the human RNA polymerase II subunit hRPB11 (POLR2J) interacts with several components of the translation initiation factor eIF3. Biochemistry Mosc. 76 (8), 976–80 [+]

    Using the yeast two-hybrid (YTH) system we have uncovered interaction of the hRPB11cα minor isoform of Homo sapiens RNA polymerase II hRPB11 (POLR2J) subunit with three different subunits of the human translation initiation factor eIF3 (hEIF3): eIF3a, eIF3i, and eIF3m. One variant of eIF3m identified in the study is the product of translation of alternatively spliced mRNA. We have named a novel isoform of this subunit eIF3mβ. By means of the YTH system we also have shown that the new eIF3mβ isoform interacts with the eIF3a subunit. Whereas previously described subunit eIF3mα (GA17) has clear cytoplasmic localization, the novel eIF3mβ isoform is detected predominantly in the cell nucleus. The discovered interactions of the hRPB11cα isoform with several hEIF3 subunits demonstrate a new type coordination between transcription and the following (downstream) stages of gene expression (such as mRNA transport from nucleus to the active ribosomes in cytoplasm) in Homo sapiens and point out the possibility of existence of nuclear hEIF3 subcomplexes.

    ID:1486
  4. Shematorova E.K., Shpakovski D.G., Shpakovski G.V. (2010). [PSM2 and POLR2J gene families as molecular markers of the higher primate evolution]. Genetika 46 (9), 1254–7 [+]

    We have studied the molecular evolution of two gene families specific for primates: POLR2J of the transcription system and PMS2 of the MMR repair system. The appearance and improvement of the genetic structure in each of the families was shown to strongly correlate with the main stages of the higher primates biological evolution. Our results indicate that the PSM2 and POLR2J genes can serve as helpful and reliable molecular markers of anthropogenesis.

    ID:1491
  5. Shpakovski D.G., Shematorova E.K., Shpakovski G.V. (2006). Human PMS2 gene family: origin, molecular evolution, and biological implications. Dokl. Biochem. Biophys. 408 (5), 175–179 [+]

    Проведен филогенетический анализ генов семейства PMS2 приматов и уточнена их классификация. Установлено, что в эволюции этого генного семейства имеются стадии, специфичные для человека. Предложена гипотеза о трёхкомпонентной белковой системе, продуцируемой PMS2-подобными генами Homo sapiens.

    ID:61
  6. Proshkina G.M., Shematorova E.K., Proshkin S.A., Zaros C., Thuriaux P., Shpakovski G.V. (2006). Ancient origin, functional conservation and fast evolution of DNA-dependent RNA polymerase III. Nucleic Acids Res. 34 (13), 3615–24 [+]

    Определены основные этапы эволюции ядерных РНК-полимераз I—III эукариот. Показано, что состоящий из трёх РНК-полимераз базовый аппарат транскрипции ядерных организмов возник очень давно и характерен для представителей всех основных царств (таксономических супергрупп) эукариот. В ходе дальнейшей эволюции трёх ферментов транскрипции состоящий из двенадцати субъединиц кор РНК-полимераз оставался консервативным, а субъединицы, специфичные для каждого из трёх типов полимераз, быстро дивергировали. В составе 12-субъединичного кóра РНК-полимеразы III впервые обнаружены три высоко консервативных домена, специфичных для этого фермента транскрипции.

    ID:60
  7. Shpakovski D.G., Shematorova E.K., Shpakovski G.V. (2004). New genes on human chromosome 7: bioinformatic analysis of a gene cluster from the POLR2J family. Bioorg. Khim. 30 (6), 621–5 [+]

    В составе хромосомы 7 человека выявлены четыре независимых гена, кодирующих различные варианты субъединицы hRPB11 РНК-полимеразы II Homo sapiens. Установлено, что при экспрессии четырёх генов POLR2J человека могут синтезироваться, по крайней мере, 14 видов зрелых, кодирующих слегка различные изоформы hRPB11, мРНК, 11 из которых охарактеризованы. Предложена и обоснована схема происхождения множественных генов семейства POLR2J путём трёх увеличивающихся в размерах дупликаций, позволяющая сделать ряд интересных наблюдений о путях эволюции отдельных человеческих генов и о механизмах генерирования белкового разнообразия у высших эукариот.

    ID:59